Идеи для творчества

Решили украсить интерьер своего дома? Самый простой способ сделать это – посетить магазин и приобрести подходящую декоративную подушку, часы или вазу. Сложность будет одна – выбрать нужную вещь из существующего товарного многообразия.

Есть способ лучше – создать необычную вещь самостоятельно. Призовите на помощь фантазию – и дерзайте! Плохо с воображением? Совсем ничего не приходит в голову? Интернет вам в помощь. На просторах сети сейчас можно найти любой мастер-класс. Опытные мастерицы объяснят вам, как сделать ту ли иную поделку.

Выполняя их пошаговые инструкции, вы обязательно достигнете нужного результата.

Существуют специальные форумы мастериц, на которых совершенно бесплатно можно получить полезный совет, похвастаться своими достижениями или даже продать поделку, изготовленную самостоятельно. Помните: у вас всё получится.

Материалы для творчества

Итак, вы наконец решились что-то изготовить и даже придумали, что именно это будет. Следующий этап – подбор материала. Зачастую для этого достаточно, гуляя в лесу, просто посмотреть себе под ноги. Шишки, жёлуди, ягоды рябины, мох, интересной формы ветки и коряги – всё это отлично подойдёт для творчества.

Нередко в хендмейде используются сухоцветы – их можно приобрести в цветочном магазине, а можно собрать цветы и засушить самостоятельно.

Во время уборки в доме не спешите выбрасывать старые диски, коробки, подушки. Их вполне можно использовать для творчества, подарив уже ненужным вещам новую жизнь.

Поверьте – ваше увлечение оценит семья. А может, не только оценит, но и с удовольствием к вам присоединится. И ваше увлечение со временем, возможно, превратится в семейное хобби.

Природа в помощь рукодельнице

В последние годы в мире много говорят об экологии. Это не менее модный тренд, чем хендмейд. Природные материалы отлично смотрятся в домашнем интерьере. Кроме того, поделки из них прекрасно подойдут для вашего сада или огорода. Что же можно изготовить из них?

Настенное панно

Одно из простейших решений – настенное панно. Панно украсит интерьер любой комнаты, уместно оно будет и на кухне. Главное – соблюдать тематику помещения.

В качестве основы для панно можно взять обычную деревянную рамку. Возьмите лист плотного белого картона по размеру рамки, покройте его акриловой краской натурального цвета и вставьте в раму. На картонную основу поместите композицию из природных материалов – шишек, веточек, хвоинок, семян, листьев, ракушек.

Обратите внимание!

Убедившись, что все части панно расположены гармонично, прикрепите их к основе клеем. Лучше использовать для работы клей марки «Момент-гель» или «Момент Кристалл»: они прозрачные и не оставят следа на картоне.

Ярким пятном вашей кухни станет «съедобное» панно. Изготовить его несложно. Поместив картонную основу в раму, разделите пространство внутри рамы на квадратные или прямоугольные сектора веточками или шпажками.

Выложите сектора бобами фасоли, гороха, семенами арбуза или тыквы, кофейными зёрнами, соцветиями гвоздики или ядрами крупы. Такое панно подчеркнёт оригинальность вашей кухни.

Венок на Рождество

Украсить дом к празднику также можно своими руками. Один из полюбившихся атрибутов Нового года – рождественский венок – вполне по силам сделать самостоятельно. Можно вовлечь в процесс детей, они будут рады поучаствовать в общем деле.

Для создания венка необходимо отобрать крупные еловые или сосновые шишки, желательно одного размера.

Обратите внимание!

Покройте шишки золотой или серебряной краской из аэрозольного баллончика, затем края чешуек слегка припорошите искусственным инеем. Когда шишки будут готовы, приклейте к каждой из них маленькие пластиковые колечки.

Далее вам потребуется хорошо гнущаяся проволока. Придайте куску проволоки форму круга и нанизывайте на неё шишки, продевая проволоку сквозь колечки. Шишки должны по возможности плотно прилегать друг к другу, чтобы проволока не была заметна.

Затем соедините концы проволоки, скрутите их между собой и на место соединения прикрепите красивый бант подходящего цвета. Венок можно повесить на стену или дверь в прихожей, а можно подарить родным или друзьям.

В магазинах рукоделия в преддверии новогодних праздников можно приобрести готовую основу для венка. Это облегчит и ускорит процесс, но сделает его менее творческим.

Основу изготавливают из дерева, гипса, папье-маше или пенопласта. От материала основы будет зависеть способ прикрепления деталей. Прежде всего загрунтуйте основу. Затем позолотите или посеребрите шишки или жёлуди. Прикрепите к поверхности основы жёлуди и шишки.

Обратите внимание!

Можно использовать банты, бусины, пёрышки, искусственные ягоды или цветы. Перевяжите венок лентой – украшение готово.

Венок можно изготовить из простых веток. Несколько длинных тонких веточек сплетите в виде косы, придайте косе форму круга, закрепите концы. Теперь можно приступать к декору. Это могут быть сухоцветы, палочки корицы, засушенные дольки цитруса, веточки можжевельника, даже декоративные свечи.

Главное – не переусердствовать с украшениями, иначе получится безвкусица.

Поделки из коряг и веток

Иногда природа сама подбрасывает нам эксклюзивные идеи. Например, ветка или коряга причудливой формы может стать настоящей изюминкой вашего интерьера.

Её можно использовать в качестве ножки для столика, а можно и превратить в вешалку или подставку для вазы. Такая мебель отлично впишется в интерьер дачи или летней террасы.

Небольшими толстыми веточками можно декорировать кашпо для цветов. Для работы вам потребуются ветки приблизительно одного диаметра, а высотой – немного больше высоты горшка.

Разложите палочки параллельно и начните соединять их с помощью бечевки или пеньковой верёвки. Делается это следующим образом: каждая веточка обвязывается вокруг верёвкой и закрепляется узелком.

Потом наступает очередь следующей веточки. Таким образом, все ветки скрепляются друг с другом сперва в верхней, а затем и в нижней части. Обернём горшок полученным полотном и соединим края. Необычное кашпо в стиле кантри отлично будет смотреться в соответствующем интерьере.

Древесные ветки вообще штука универсальная. Их можно превратить даже в цветы. Веточки красивой формы отшлифуйте с помощью наждачной бумаги и поставьте в напольную вазу.

В букет можно добавить сухоцветов. Уточним, что такой своеобразный букет будет лучше смотреться в напольной глиняной вазе.

Икебана

Это украшение интерьера и в наши дни остаётся на пике моды, несмотря на его древнюю историю. Однако составление икебаны – дело непростое, требующее безупречного вкуса.

В качестве базовой композиции обычно используют корзины, спилы деревьев, плотный картон, фарфоровые блюда. Создать красоту, достойную вашего интерьера помогут любые природные материалы – ветки, камни, высушенные листья, фрукты, сухие цветы, ягоды и даже овощи.

Некоторые элементы икебаны, например, веточки, можно покрыть аэрозольной краской любого оттенка.

Дополнить образ икебаны можно бумажными фигурками, сложенными в технике оригами. Грамотно составленная икебана обязательно будет притягивать взгляды ваших гостей.

Спилы дерева

В последние годы вновь стало модным украшать интерьер предметами, изготовленными из древесины.

Дерево – экологически чистый материал, отлично сохраняющий тепло. Древесина хорошо поддаётся обработке.

Мебель из дерева стоит недёшево, и приобрести её не каждому по карману. Но вы вполне можете использовать для поделок небольшие древесные спилы.

Тематика такого изделия может быть разнообразной – панно, подставка под горячее, разделочная доска.

Для заготовок лучше всего использовать древесину липы или сосны, но подойдут и деревья других пород – дуб, яблоня, ольха. Спилы можно делать и по диагонали, тогда они будут слегка вытянутой овальной формы.

Перед работой спилы необходимо обработать. Отшлифуйте их наждачной бумагой, покройте олифой, потом лаком. Если по задумке поделка должна быть яркой – используйте акриловую краску. Дайте заготовкам высохнуть и приступайте к работе.

Поделки из ракушек

Ни один уважающий себя человек не вернётся из поездки к морю без ракушек. И не нужны они вроде бы, но на пляже красивые раковины сами так и просятся в руки. Дома разноцветные морские штучки напоминают нам о море, о лете, о долгожданном отпуске.

Ракушки – подходящий материал для творчества. Особенно полезно перебирать раковины деткам: это занятие способствует развитию мелкой моторики.

Ниже вы видите фото детских поделок из ракушек. Из ракушек можно делать бусы, аппликации, объёмные поделки. Всё зависит от вида раковин.

Самое простое применение ракушек – украсить ими рамку для картины или фото. Такая рамка станет удачным дополнением к привезенной с морского отдыха фотографии.

Основа поделки – деревянная или пластиковая рамка нужного размера. С помощью термоклеевого пистолета или клея «Момент» наклейте на рамку ракушки, расположив их красиво. Когда клей высохнет, раковины, можно раскрасить или просто покрыть глянцевым лаком. Получится очень стильно.

Можно декорировать морскими ракушками свечу, вазу, абажур лампы. А можно изготовить панно, которое будет придавать комнате очарование лета и напоминать вам об отпуске. За основу панно берётся плотный картон, фанера, пенопласт.

В магазинах рукоделия вы можете найти заготовки для панно разных форм. С помощью клея раковины закрепляются на основе в нужной композиции. После их можно раскрасить либо покрыть бесцветным лаком, чтобы сохранить их природную красоту.

При желании из ракушек можно сделать особый талисман – «музыку ветра». Это элемент фэн-шуя, который снижает уровень негативной энергии в доме, приносит хозяину удачу и благополучие.

Изготовить этот талисман проще простого. Сперва в каждой раковине делается небольшое отверстие. Затем ракушки нанизываются на тонкую леску. Ракушки нужно распределить по всей длине лески. Каждая раковина закрепляется узлом.

Несколько отрезков лески с ракушками прикрепляются к бамбуковой палочке по всей её длине. Необходимо придумать крепление для подвесного сувенира. Вешаем — и наслаждаемся музыкой ветра.

Поделки из бросовых вещей

Основное правило хендмейда: не выбрасывай то, что может пригодиться для творчества. Практически всё, что вы готовы отправить в мусорное ведро, вполне пригодится для изготовления оригинальных вещей. Не верите? Вот вам яркий пример.

Старые компакт-диски могут, как по волшебству, превратиться в красивое панно, магнит на холодильник или ёлочную игрушку. Раскрасьте диск яркими акриловыми красками, дополните панно бусинами или глиняными фигурками, покройте лаком – и украсьте стены детской комнаты.

Прикрепите с обратной стороны диска магнитную ленту – вот вам и пополнение вашей коллекции магнитов. Оклейте диск блестящей бумагой, подвесьте на ленточку – и смело вешайте на ёлку.

Пластиковая посуда, контейнеры от киндер-сюрпризов, упаковки от куриных яиц, наконец, старые покрышки и диски от автомобильных колёс – вот далеко не полный список вещей, которым вы в состоянии подарить вторую жизнь.

И в заключении предлагаем вам подборку фото поделок своими руками.

Творите с душой, не бойтесь фантазировать – и ваш дом наполнится яркими красками.

Фото поделок своими руками

Зерновые культуры – обзор

1

Большое количество соединений, полученных из звеньев фенольного лигнина

2

Повторный анализ привел к стандартному отклонению в диапазоне 5–10% для всех соединений

1

Отходы пшеничной соломы

Вермикомпостирование

Содержание N, P, K увеличилось во время предварительного разложения биоинокулянтами

Пшеничная солома была предварительно разложена путем инокуляции Pleurotus sajor-sajor , Trichoderma harzianum, Aspergillus niger и Azotobacter chroococcum в различных комбинациях

1 Спектрофотометрия общего фосфора (TP) и общего калия (TK) 2 Были определены целлюлоза, лигнмицин по методу Дутта

1 Содержание ТОС уменьшилось с 30. От 10% до 26,48% во время компостирования и, наконец, до 12,75% во время вермикомпостирования 2 Как предварительное разложение, так и вермикомпостирование привело к потере углерода из-за минерализации. Целлюлоза, гемицеллюлоза и лигнин снизились

Anshu et al., 2002

2

Отходы пшеничной соломы

Компостирование

Температура, pH компоста, потеря веса, потеря углерода и азота, минерализация азота

Содержание воды определяли по потере массы образцов компоста, которые сушили в печи при 80 ° C в течение 24 часов

1 Общее количество азота и углерода измеряли с помощью автоматического анализатора NC, сопряженного с изотопным масс-спектрометром 2 Анализ содержания NH 4 и NO 3 стандартными колориметрическими методами с использованием проточно-инжекционного анализа (FIA) 3 Аммоний с помощью ВЭЖХ 4 pH измеряли в раствор компоста (20 г сырой массы) и воды в соотношении 1: 5

1 pH колеблется в пределах 7. 6 и 8,9, а самые высокие значения были обнаружены через 3–4 недели 2 После 3 недель компостирования потери веса снижаются на 44–45% от исходного веса 3 Через 7 1/2 недели потери веса составили 61–63% от исходного веса 4 % N увеличился с 2,8% до 4,6%

Dresboll et al., 2005

3

Пшеничная солома отходы

Компостирование

Динамика CN на пахотном поле, дополненная тремя типами UWC (зеленые отходы и ил, биоразлагаемые отходы и твердые отходы)

Были применены три типа UWC: i) компост из биоотходов (BIO) в результате от совместного компостирования зеленых отходов и выделенной из источника органической фракции городских отходов; ii) совместный компост, полученный из смеси 70% зеленых отходов и 30% осадка сточных вод по сухому веществу; iii) компост из твердых бытовых отходов

1 Модель CERES 2 Моделирование параметров

1 Моделирование потоков азота показало, что органические добавки вызвали дополнительное выщелачивание от 1 до 8 кг N / га / год 2 Через 4 года компосты минерализовались на 3–8% от исходного содержания органического азота. Компосты с более медленным высвобождением азота имели более высокую доступность азота для сельскохозяйственных культур 3 CERES, таким образом, можно было использовать для помощи в выборе времени внесения компоста в отношении его стабильности на основе как экологических, так и агрономических критериев

Gabrielle et al., 2005

4

Пшеничная солома

Пиролиз, ГХ, МС кислотно-осаждаемого полимерного лигнина (APPL)

Лигнин-углеводно-белковые комплексы, фидроксицифенил: сирингила соотношение сирингил / гвая-цил (S / G), NaOH

Пшеничная солома, трансформированная штаммами Streptomyces 23 грн, Streptomyces грн 52 и Streptomyces viridosporus T7

1 APPL APPL 2 Пиролиз 3 GC 4 MC

Rodriguez et al. , 1997

5

Пшеничная солома

ЯМР, традиционный пиролиз и термохимолиз ТМАГ

50:50 смесь целлюлозы и лигнина, 13 C

1 10% H 2 4 в течение 0,5 часа при 100 ° C для удаления крахмала, белков и сахаров 2 4 10 −2 M KQH в течение 24 часов при комнатной температуре для удаления низкомолекулярного лигнина 3 Промывка разбавленной HNO 3

1 Спектроскопия ядерного магнитного резонанса (ЯМР) 2 Пиролиз без ТМАГ 3 Термохимолиз ТМАГ 1 Кислотная и основная обработка привели к удалению компонентов пшеничной соломы, за исключением лигно-целлюлозной, и LCS. состоит из примерно 85% целлюлозы и 15% лигнина 2 Термохимолиз TMAH более эффективен, чем традиционный пиролиз, для получения соединений GC посредством расщепления структуры целлюлозы

Gauthier et al. , 2003

6

Пшеничный лигнин

Пиролиз, ГХ, МС

Самым заметным изменением было значительное снижение содержания фенола лигнина, выявленное методом Py-GC-MS метилированной соломы

Пероксидаза продуцируется Pleurotus eryngii

1 Пиролиз 2 Обработка пероксидазой изменила молярное соотношение H: G: S этерифицированного фрагмента

1 10 единиц пероксидаза на мг соломы снизила количество фенольных единиц H с 31% в контроле до 3% в обработанной соломе, количество единиц G с 40 до 4% и полностью удалила небольшое количество фенольных единиц S, присутствующих в пшеничной соломе 2 То же тенденция к снижению содержания фенольного лигнина наблюдалась при использовании более низких доз фермента.

Camarero et al., 2001

7

Пшеничная солома

Пиролиз

KCl имеет относительно высокое давление пара при температуре сгорания

Измеряется выделение щелочи во время пиролиза в диапазоне температур 25–1060 ° C. с использованием метода чувствительной поверхностной ионизации

Пиролиз

1 Сделан вывод о том, что применение безхлоридных удобрений является простым и эффективным способом уменьшения выделения щелочи из топлива 2 Метод может легко комбинировать с другими методами для улучшения качества топлива.

Davidsson et al., 2002

8

Пшеничная солома

Py: GC: MS

APPL осаждали из супернатантов путем подкисления до pH 1-2 с помощью 12 M HCl

Использование Streptomyces spp. 47

1 Пиролиз 2 GC 3 MS

1 Выделение феруловой и п-кумаровой кислот соответствующими эстеразами ‘действие, обнаруженное с помощью ВЭЖХ 2 Прямая корреляция между относительными площадями соединений, полученных из углеводов, и структурой гемицеллюлолитических и целлюлолитических ферментов, продуцируемых штаммом

Hernandez et al. , 2000

9

Пшеничная и кукурузная солома

Пиролиз

ТГА был одним из основных методов анализа характеристик испарения твердого топлива

Процесс нагрева заключается в быстром нагреве образца (25–70 К / с ) до желаемой температуры

Кинетика пиролиза

1 Соотношение между конверсией и временем нагрева варьируется от максимального значения 1050 (низкие температуры) до минимального 65 (высокие температуры) с соответствующей твердой массой доля в начале истинной изотермической стадии равна 0.99 и 0,75 2 Кривые потери веса, полученные для стеблей кукурузы, имели те же качественные характеристики, что и пшеничная солома

Lanzetta and Di Blasi, 1998

10

Макулатура и целлюлоза из пшеничной соломы

Пиролиз

Биомеханическая пульпа, щелочные соли, H 2 SO 4

Биомеханическая варка целлюлозы, включая твердофазную ферментацию лигнинолитическими грибами Pleurotus ostreatus и P. floridanus

Процедура пиролиза

Большое разнообразие продуктов, производных от лигнина: фенол, гваякол и сирингол

Galletti et al., 1997

11

Пиролиз 4 Лигниновые единицы предпочтительно удалялись по сравнению с этерифицированными

Разложение лигнина несколькими грибами белой гнили, включая Pleurotus eryngii, Pleurotus cornucopiae, Pleurotus floridanus, Pleurotus ostreatus, Pleurotus pulmonarius, Pleurotus ostreatus, Pleurotus pulmonarius 14, Pleurotenerocospjor

1 Аналитический пиролиз 2 GC 3 MS

1 Единицы свободного фенольного лигнина (около 50% от общего количества Блоки H и G и только 6% блоков S) были предпочтительно удалены 2 Когда 50% лигнина пшеницы разлагается на P.eryngii, относительное содержание ароматических кислот составляло более 15% от общего количества продуктов, полученных из лигнина

Martinez et al., 2001

12

Влияние грибкового разложения на лигнин соломы пшеницы

Пиролиз

Присутствие гидроксида тетраметиламмония (ТМАГ)

Грибковая деградация Agaricus bisporus

Пиролиз, ГХ, МС в присутствии ТМАГ является чувствительным методом отслеживания окислительная деградация лигнина во время грибкового разложения пшеничной соломы

Основные продукты термохимолиза ТМАГ из недеградированной пшеничной соломы состоят из метилированного сирингила, гваяцила и p -гидроксифенильных производных

Vane et al., 2001

13

Отходы пшеничной соломы

Сжигание

ТГА для кинетических параметров удаления летучих веществ, были получены гольфы, приготовленные в капельной трубке (1273K, 0% O 2 ), инжекция частиц в стехиометрический воздух

Температура высокая (около 1500 ° C)

Модель горения для эксперимента была создана с использованием модели пиролиза FG-DVC

1 Солома улетучивается быстрее, дает более высокий выход летучих (в основном CO и H 2 ) и, следовательно, имеет более короткую задержку воспламенения. часть общих процессов

Jones et al., 2000

14

Отходы пшеничной соломы

Сжигание

Кремнезем (76–83 мол.%) И K (11–12 мол.%) Содержали небольшие концентрации (<5 мол.%) Ca, Na, Mg и оксиды алюминия, небольшие количества хлорида, сульфата и карбоната

Воздух под давлением 1 атм. проводился в диапазоне температур 500–1200 ° C

Сжигание пшеничной соломы

Выявление вероятной причины вредного воздействия на горение Система является важным первым шагом в решении проблем сжигания пшеничной соломы

Blander and Pelton, 1997

15

Отходы пшеничной соломы

Газификация

Использование CO 2

Температура 700–900 ° C

CO 2 газификация при 700–900 ° C в ТГА под давлением при 2 × 10 5 –2 × 10 6 Па

1 Разделительные эффекты пресса полного пиролиза Было исследовано давление газа и общее давление газификации.

16

Отходы пшеничной соломы

Газификация

Использование CO 2 и

Условия эксперимента: общее давление 10 и 20 бар, 0.15–1,5 бар H 2 O и 0–1,0 бар H 2 и 750–925 ° C

Газификация паром (H 2 O)

Изменение реакционной способности четырех биомасс при равной газификации условия были исследованы и проанализированы на основе их химического состава

Fjellerup et al., 1996

17

Отходы пшеничной соломы

Газификация

Использование CO 2 и H 2 O

Состав H составлял около 40–50%, выход газа составлял 150–960 мл / г соломы, что зависит от температуры газификации.

Газификация соломы пшеницы

Пшеничная солома была газифицирована в реакторе с неподвижным слоем при температуре 700–1000 °. C с водяным паром для исследования возможности процесса превращения соломы в синтез-газ аммиака

Liu et al., 2000

18

Отходы пшеницы

Обжарка зародышей пшеницы

Коммерческие растительные масла, пероксидное число, концентрация конъюгированного диенового гидропероксида и концентрация атокоферола, высокие дозы 20 и 40% AOE

1 Растворители, экстракты обжаренных зародышей пшеницы, фактических отходов переработки пшеницы, замедляют самоокисление кукурузы масло, хранящееся при 60 ° C 2 Лучшая стабилизация очищенного кукурузного масла этанольным экстрактом (антиоксидантный экстракт , AOE) из проростков пшеницы, обжаренных при 160 ° C в течение 20 минут

1 Обжарка проростков пшеницы 2 Испытания на ускоренное окисление

Наличие антиоксидантов I и II классов в этанольном АОЕ зародышей пшеницы

Krings et al., 2000

19

Остаток биомассы

Давление брикетирования

Оптимальное содержание влаги и прочность на сжатие оказались соответственно 22% и 22,4 МПа для пшеничной соломы и 18% и 32 МПа для 20% по весу. смеси макулатуры и соломы

Физические параметры, такие как плотность, влажность и прочность на сжатие

Шесть различных давлений 300, 400, 500, 600, 700 и 800 МПа

1 Плотность брикетов биологических отходов зависели от плотности исходных биологических отходов, давления брикетирования и, в некоторой степени, от температуры и времени брикетирования. 2 Влияние влажности брикетов контролировалось посредством управления машиной и коэффициентом смеси.Вытеснение воды во время формирования и уплотнения брикетов зависит от качества дренирования исходной смеси

Demirbas and Sahin, 1998

20

Остатки пшеничной соломы

Адсорбция

Реактивными красителями были Cibacron Желтый C-2R, Cibacron Red C-2G, Cibacron Blue CR, Remazol Black B и Remazol Red RB

Температура (80–120 ° C)

1 Предварительная обработка паром 2 Щелочь предварительная обработка 3 Вымачивание аммиаком 4 Измельчение

1 Хотя измельченная солома, солома, обработанная паром и обработанная NaOH, имела разные значения Се, они имели одинаковое удаление красителя ( 54%, 56% и 53% соответственно) после 102 часов контакта, в то время как контрольный субстрат удалил только 26% красителей 900 05

Робинсон и др., 2002

21

Отходы пшеничной соломы

Компостирование

NaOH или HCl

Были проведены серийные испытания для анализа влияния нескольких факторов окружающей среды на производство биогидрогена из отходов пшеничной соломы

1 Пшеничная солома, предварительно обработанная HCl 2 Компостирование

1 Максимальный совокупный выход водорода 68.1 мл H 2 / г TVS наблюдалось через 126,5 ч, это значение было примерно в 136 раз по сравнению с таковым для сырых отходов соломы пшеницы 2 Предварительная обработка субстрата сыграла ключевую роль в конверсии. отходов соломы пшеницы в биоводород с помощью компостов, производящих водород

Fan et al. , 2005

22

Пшеница как родовое сырье

Химическое производство

Биоэтанол, аминокислоты и органические кислоты, этилен, пропилен, бутадиен и их производные

Мировое производство пшеницы оценивалось на предмет производства основных биопродуктов

Химическое производство

1 Получение жидкого потока, богатого глюкозой (320 г / л), и потока, богатого азотом (1.5 г / л) 2 Оба потока содержали фосфор, витамины и микроэлементы, необходимые для последующих процессов ферментации 3 Эта универсальная ферментационная среда успешно использовалась для производства этанола, молочной кислоты, пигмента и глицерин

Koutinas et al., 2004

23

Отходы пшеничной соломы

Биодеградация

Оптимальный pH для образования целлюлазы составлял 5.5

Phanerochaete chrysosporium NRRL 6359, P. chrysosporium NRRL 6361 и Coriolus versicolor NRRL 6102 25 920 2 Определение белка

1 Phanerochaete chrysosporium NRRL 6359 был выбран как лучший производитель для высвобождающих сахаров 2 Наивысшие уровни ксиланазы, глюканазы и целлюлазы были обнаружены в культуре P.chrysosporium NRRL 6359 через 48 часов

Abd El-Nasser et al., 1997

24

Отходы пшеничной соломы

Сжигание

21% O 2 в остатке N 2 , CO 2 , NO x , SO 2

Сушеная пшеничная солома сжигалась при 800 ° C в модифицированной муфельной печи

1 GC 2 Горение 3 MS

1 Продуктовый газ, образующийся в результате сжигания пшеничной соломы, содержал как органические, так и неорганические компоненты 2 Органические соединения, идентифицированные в продуктовом газе были бензол, толуол и ксилол 3 Неорганическими компонентами были CO 2 CO, SO и NO x

Bubenbeim et al., 1997

25

Отходы пшеничной соломы

Компостирование

Эксперименты с удобрением, меченным азотом 15 , показали, что пшеница может более эффективно использовать внесенный азот при выращивании в стабильном компосте

Компост был Предполагается, что обеспечивает 10% общего азота для роста растений в течение вегетационного периода

1 Зрелое компостирование 2 Незрелое компостирование

1 Когда 80% азот поступал из удобрений и 20% из зрелого компоста, урожай был выше, чем при максимальной рекомендованной норме внесения азота 2 Расчет показал, что компост из зеленых отходов фактически высвободил только 2% от общего содержания азота. к следующей культуре с учетом низкой урожайности

Keeling et al., 2003

26

Отходы пшеничной соломы

Ферментативный гидролиз

1% NaOH в течение 24 часов, 0–3% H 2 O 2 в течение 24 часов

Весь процесс проводился при низкой температуре (25–40 ° C) с использованием химикатов низкой концентрации

1 Ферментативный гидролиз 2 Мягкая щелочная предварительная обработка 3 Предварительная окислительная обработка

1 В результате получается относительно низкая стоимость и отходы щелоков, содержащие только следовые количества опасных загрязнителей, полученных из лигнина 2 Извлечение целлюлозы после двойной предварительной обработки достигло 90% от целлюлозы, содержащейся в исходном материале, с сопутствующим 81 % деградации лигнина 3 Действие коммерческой целлюлазы на полученный продукт целлюлозы питательный сироп с высокой концентрацией редуцирующих сахаров (220 мг / мл), большой процент из которых составляла глюкоза

Curreli et al., 1997

27

Отходы пшеничной соломы

Производство мультиферментов

CMCase, Fpase, ксиланаза, амилаза и пероксидаза марганца

Два микроорганизма идентифицированы как Cellulomonas A (желтый цвет) и Cellulomonas (белый цвет), выделен из отходов шелкопряда и кроликов

Производство мультиферментов

1 Для определения оптимальной температуры для активности ферментов анализ проводили при 20–90 ° C, pH 6.0, за исключением анализов целлобиазы, которые проводились при pH 5,5 2 Анализы для оптимального pH были выполнены при 50 или 45 ° C для Fpase в диапазоне pH 2,5–9,0

Emtiazi and Nahvi, 2000

28

Отходы пшеничной соломы

Облучение и химическая обработка

HBr 47% и NaOH: 0, 3, 6 мл HBr и 3, 6 г NaOH в 25 мл воды / 100 г DM

1 Образцы отходов соломы пшеницы сушили на открытом воздухе в течение 5 дней, а затем каждый образец тщательно перемешивали 2 Образцы опрыскивали различным количеством бромистоводородной кислоты и гидроксида натрия

1 Низкая гамма облучение 2 Химическая обработка

1 Химическая обработка повысила дигестибилит органических веществ Значения y (IVOM) и метаболической энергии (ME) значительно для всех обработанных образцов 2 Отсутствие значительного влияния облучения на IVOMD и ME 3 Комбинированная обработка облучением и HBr или NaOH оказалась неэффективной при увеличении значений IVOMD и ME

Al-Masri, in vitro 2004

29

Отходы пшеничной соломы

Активность фермента

Содержание влаги 74%, диапазон pH 4.5–5,5 на смешанном субстрате, содержащем пшеничную солому, пшеничные отруби 9: 1

В данном исследовании использовался организм Aspergillus niger

Производство эндоглюканазы

1 Повышение начальной влажности субстрата от 55 до 74% значительно усилило ферментативную активность бульона. 2 Было обнаружено, что максимальная активность была получена, когда исходный pH был доведен до 4,5–5,0 3 Температура не влияла сильно производство ферментов

Jecu, 2000

Запасные белки семян зерновых: структура, свойства и роль в использовании зерна | Журнал экспериментальной ботаники

Аннотация

Запасные белки составляют около 50% от общего количества белка в зрелых зерновых злаках и оказывают важное влияние на их питательные качества для человека и домашнего скота, а также на их функциональные свойства при переработке пищевых продуктов.Краткий обзор современных знаний о структурах и свойствах запасных белков проламина и глобулина зерновых и их механизмах синтеза, переноса и отложения в развивающемся зерне приводится здесь. Также обсуждается роль белков глютена пшеницы в определении качества зерна для выпечки хлеба и то, как можно управлять их количеством и составом, что приводит к изменениям в свойствах замеса теста.

Введение

Зерновые – самые важные сельскохозяйственные культуры в мире, с общей годовой урожайностью зерна, превышающей 2000 миллионов тонн (т), по сравнению с менее чем 250 т для семян бобовых (включая бобовые, сою и арахис) (FAO, 1999).Хотя выращивается несколько видов зерновых, на три (кукуруза (604 т в 1998 г.), пшеница (589 т в 1998 г.) и рис (563 т в 1998 г.)) вместе приходится более 70% от общего объема производства. К другим зерновым относятся ячмень, сорго, просо (которые составляют ряд мелкосемянных тропических видов), овес и рожь в порядке уменьшения общего производства.

Зерна злаков содержат относительно мало белка по сравнению с семенами бобовых, в среднем около 10–12% сухого веса. Тем не менее, они обеспечивают более 200 мт белка для питания людей и домашнего скота, что примерно в три раза превышает количество, полученное из более богатых белком (20–40%) семян бобовых.Помимо своей питательной ценности, белки семян зерновых также влияют на использование зерна в пищевой промышленности. Это особенно важно для пшеницы, которая в основном потребляется людьми после переработки в хлеб и другие продукты. Поэтому неудивительно, что белки семян зерновых были основной темой исследований в течение многих лет с целью понимания их структуры, контроля синтеза и роли в использовании зерна.

Запасные белки семян зерновых

Научное изучение белков зерна злаков насчитывает более 250 лет, при этом выделение глютена пшеницы впервые было описано в 1745 году (Beccari, 1745).С тех пор были проведены более систематические исследования, в частности Т. Б. Осборном (1859–1929), которого можно считать отцом химии растительных белков. Осборн разработал классификацию растительных белков, основанную на их растворимости в ряде растворителей, например, альбумины в воде, глобулины в разбавленном физиологическом растворе. Хотя «фракционирование по осборну» все еще широко используется, сегодня более обычным явлением является разделение белков семян на три группы: запасные белки, структурные и метаболические белки и защитные белки.Запасные белки семян делятся на три разные фракции Осборна и встречаются в трех разных тканях зерна.

Хранение глобулинов

Эмбрион и внешний алейроновый слой эндосперма содержат запасные белки глобулина, и белки из эмбрионов кукурузы были охарактеризованы довольно подробно (Kriz, 1989, 1999; Kriz and Schwartz, 1986; Kriz and Wallace, 1991; Wallace and Kriz, 1991 ). Эти белки легко растворяются в разбавленном солевом растворе и имеют коэффициент седиментации около 7.Они имеют ограниченное сходство последовательностей с 7S-вицилинами бобовых и других двудольных растений и могут быть гомологичны им; они также имеют схожие структуры и свойства (Kriz, 1999). Родственные белки были обнаружены в зародышах и / или слоях алейронов пшеницы, ячменя и овса (Burgess and Shewry, 1986; Yupsanis et al. ., 1990; Heck et al. ., 1993). 7S-глобулины из зародышей риса также были охарактеризованы (Horikoshi and Morita, 1975), но их связь с 7S-глобулинами других растений не установлена.Глобулины 7S хранятся в белковых телах и, по-видимому, действуют исключительно как запасные белки. Однако они, по-видимому, не являются абсолютно необходимыми для нормального функционирования семян, по крайней мере, у кукурузы, где нулевой мутант нормально ведет себя с точки зрения развития и прорастания (Kriz and Wallace, 1991). Более того, хотя алейрон и зародыш богаты белками по сравнению с крахмалистым эндоспермом, глобулины в этих тканях имеют ограниченное влияние на свойства зерна конечного использования. В мелкозернистых злаках, таких как пшеница, алейрон и зародыш составляют лишь около 10% от сухой массы зерна и обычно удаляются измельчением (пшеница), полировкой (рис), обработкой жемчуга (ячмень) или декортикацией (сорго) перед потребление человеком.Напротив, зародыш кукурузы составляет 10–11% зерна, и высокое содержание в нем белка и масла важно для питания скота.

Накопительные глобулины 11–12S, расположенные в крахмалистом эндосперме, также присутствуют, по крайней мере, в некоторых зернах злаков. Фактически, в овсе и рисе эти белки образуют основную фракцию запасного белка эндосперма, составляющую около 70–80% от общего белка. В настоящее время известно, что эти белки относятся к широко распространенным глобулинам «бобового» типа, которые встречаются у большинства двудольных видов (Casey, 1999).Белки риса плохо растворяются в разбавленных солевых растворах и, следовательно, классически определяются как глютелины, но они явно принадлежат к семейству глобулинов 11–12S. Они состоят из субъединиц M _r ок. 55 000, которые посттрансляционно расщепляются с образованием кислых ( M _r примерно 33 000 в овсе, 28–31 000 в рисе) и основных ( M _r примерно 23 000 и 20–22 000 соответственно) полипептидные цепи, связанные одной дисульфидной связью (Shotwell, 1999; Takaiwa et al ., 1999). Глобулин овса также напоминает бобовые в плане образования гексамерной структуры с коэффициентом седиментации около 12.

Белки, относящиеся к бобовым, называемые «тритицинами», присутствуют в крахмалистом эндосперме пшеницы, хотя на их долю приходится только около 5% общий белок семян (Singh et al , 1988). Тритицины состоят из больших ( M _r около 40 000) и малых ( M _r около 22–23 000) полипептидных цепей, но субъединицы, по-видимому, образуют димерные структуры, а не типичные гексамеры бобовых (Singh и др. ., 1988, 1993; Сингх и Шеперд, 1985).

Высокое содержание запасных белков глобулина в зерне овса может способствовать высокой питательной ценности по сравнению с другими зерновыми культурами, такими как ячмень и пшеница, что является важным фактором с учетом широкого использования овса в качестве корма для скота (Lockhard and Hurt, 1986; Cuddeford, 1995).

Запасные белки проламина: общие свойства

За исключением овса и риса, основными запасными белками эндосперма всех злаков являются проламины.Это название первоначально было основано на наблюдении, что они обычно богаты пролином и амидным азотом, полученным из глютамина, но теперь известно, что комбинированные пропорции этих аминокислот фактически варьируются от 30 до 70% от общего количества для разных зерновых и белковые группы. Аналогичным образом, хотя изначально проламины определялись как растворимые в смесях спирт / вода (например, 60–70% (об. / Об.) Этанола, 50–55% (об.) Пропан-1-ола или пропан-2-ола), некоторые встречаются в нерастворимых в спирте полимерах. Тем не менее, все индивидуальные полипептиды проламина растворимы в спирте в восстановленном состоянии.Молекулярные массы проламинов сильно различаются – от 10 000 до почти 100 000.

Таким образом, очевидно, что запасные белки проламина гораздо более разнообразны по структуре, чем глобулины 7S и 11 / 12S, и возможно, что основные группы проламинов у Triticeae (пшеница, ячмень, рожь) и Panicoideae (кукуруза, сорго, просо) имеют отдельное эволюционное происхождение. Тем не менее, большинство проламинов имеют две общие структурные особенности. Во-первых, это наличие отдельных регионов или доменов, которые принимают разные структуры друг для друга и могут иметь разное происхождение.Второй – это наличие аминокислотных последовательностей, состоящих из повторяющихся блоков на основе одного или нескольких коротких пептидных мотивов или обогащенных конкретными аминокислотными остатками, такими как метионин. Эти особенности ответственны за высокую долю глутамина, пролина и других специфических аминокислот (например, гистидина, глицина, метионина, фенилаланина) в некоторых группах проламина.

Суперсемейство проламинов

Обсуждение структуры и свойств проламина может сбить с толку неспециалиста из-за сложности фракций и их специальной номенклатуры.Однако наличие полных аминокислотных последовательностей представителей всех основных групп проламинов позволило переопределить их классификацию в отношении структурных и эволюционных взаимоотношений (Shewry and Tatham, 1990).

Эта новая система классификации относит все проламины Triticeae (пшеница, ячмень и рожь) к трем широким группам: богатые серой (S-богатые), бедные серой (S-бедные) и высокомолекулярные (HMW). ) проламины, с несколькими подгруппами в группе S-богатых (таблица 1).Эти группы не соответствуют непосредственно полимерным и мономерным фракциям в пшенице (глютенины и глиадины соответственно), признанным химиками зерновых, поскольку встречаются как мономерные, так и полимерные формы S-богатых и S-бедных проламинов.

Структуры типичных S-богатых, S-бедных и HMW проламинов пшеницы представлены на рис. 1. Все они содержат обширные повторяющиеся последовательности, основанные на богатых пролином и богатых глутамином мотивах с повторяющимися мотивами S-богатых и богатых глютамином мотивов. Группы S-бедных явно связаны между собой.Сходным образом сходство последовательностей явно присутствует между неповторяющимися доменами S-богатых и HMW проламинов, особенно в положениях консервативных остатков цистеина и соседних с ними аминокислотных остатков. На основании таких сравнений можно сделать вывод, что проламины S-богатые, S-бедные и HMW имеют общее эволюционное происхождение. Более широкие сравнения показывают дальнейшие эволюционные и структурные отношения с несколькими группами белков зеина (см. Ниже), проламинами овса и риса, запасными белками 2S альбумина двудольных семян, ингибиторами α-амилазы и трипсина семян злаков и диапазоном низких значений M _r богатые цистеином растительные белки, включая белки-переносчики липидов и пуроиндолины зерновых культур.Эти белки, таким образом, вместе определены как суперсемейство злаковых проламинов растительных белков (Kreis et al ., 1985).

В пшенице проламины образуют основные компоненты белковой фракции глютена, которая образует вязкоупругую сеть в тесте и в значительной степени отвечает за способность обрабатывать пшеницу для получения хлеба, макаронных изделий и многих других пищевых продуктов.

Рис.1

Схематические структуры типичных HMW, S-богатых и S-бедных проламинов (на основе последовательностей в Anderson et al ., 1989; Bartels и др. , 1986; Ся и Андерсон, 2001). Повторяющиеся последовательности заштрихованы, а дисульфидные связи между консервативными остатками цистеина (1-8) в γ-глиадине показаны линиями. SH обозначает положения остатков цистеина в проламинах HMW.

Рис. 1.

Схематические структуры типичных HMW, S-богатых и S-бедных проламинов (на основе последовательностей в Anderson et al ., 1989; Bartels et al ., 1986; Hsia and Anderson, 2001 ). Повторяющиеся последовательности заштрихованы, а дисульфидные связи между консервативными остатками цистеина (1-8) в γ-глиадине показаны линиями.SH обозначает положения остатков цистеина в проламинах HMW.

Сводка типов и характеристик проламинов зерна пшеницы (белков глютена)

Сводка типов и характеристик проламинов зерна пшеницы (белков глютена)

Проламины кукурузы

Проламины кукурузы (называемые зеинами) и других злаков, вызывающих паникоид (например,грамм. сорго и многие просо) состоят из одной основной группы белков (α-зеины) и нескольких второстепенных групп (β, γ, δ-зеины) (Coleman and Larkins, 1999; Leite et al ., 1999) (рис. 2). Сравнение аминокислотных последовательностей показывает, что все β, γ и δ-зеины являются членами суперсемейства проламинов, но только γ-зеины содержат повторяющиеся аминокислотные последовательности (два или восемь тандемных повторов Pro-Pro-Pro-Val-His -Лея). Как β-зеины, так и δ-зеины богаты метионином, причем эти остатки сгруппированы в области, близкой к концу C в первом.

Напротив, α-зеины, по-видимому, не связаны ни с какими другими проламинами, кроме проламинов α-типа других злаков, вызывающих паникоид. Они состоят из двух основных подклассов, называемых зеинами 19K и 22K, на основе их M _r , определенных с помощью SDS-PAGE, хотя их истинные молекулярные массы составляют 23–24 000 и 26 500–27 000 соответственно. Оба подкласса содержат вырожденные повторы примерно из 20 аминокислотных остатков, девять таких блоков присутствуют в зеинах Z19 и десять – в зеинах Z22 (рис.2).

α-зеины содержат только один или два остатка цистеина на молекулу и присутствуют в зерне в виде мономеров или олигомеров, в то время как все β-, γ- и δ-зеины более богаты цистеином и образуют полимеры.

Рис. 2.

(a) Одномерный SDS-PAGE общих зеинов кукурузы. (б) Схематическая структура α-зеинов кукурузы M _r 19 000 (Z19) и M _r 22 000 (Z22). (Взято из Shewry and Tatham, 1990, с разрешения.)

Рис. 2.

(a) Одномерный SDS-PAGE общих зеинов кукурузы. (б) Схематическая структура α-зеинов кукурузы M _r 19 000 (Z19) и M _r 22 000 (Z22). (Взято из Shewry and Tatham, 1990, с разрешения.)

Синтез и депонирование запасных белков семян зерновых

Запасные белки семян злаков вырабатываются секреторным путем и откладываются в дискретных белковых телах. Однако происхождение белковых тел и механизмы, которые определяют путь транспортировки и отложения запасных белков, все еще не полностью изучены.Считается, что запасные глобулины 7S и 11S, которые присутствуют в эмбрионе и слое алейронов и в крахмалистом эндосперме, соответственно, некоторых злаков, действуют по тому же пути, что и гомологичные белки в семенах двудольных. Таким образом, они синтезируются на мембранах грубого эндоплазматического ретикулума (ER), ко-трансляционно транспортируются в просвет и затем проходят через аппарат Гольджи в определенную популяцию вакуолей для хранения белка, которые отличаются от литических вакуолей, которые также присутствуют в развивающихся семенах. .Точные детали этого процесса были рассмотрены в другом месте (Kermode and Bewley, 1999). Точные механизмы сортировки не совсем понятны, но физическая агрегация внутри Гольджи, по-видимому, важна, приводя к образованию электронно-плотных агрегатов, которые образуют содержимое плотных везикул. Запасные белки глобулина не содержат расщепляемых про-доменов, которые обеспечивают нацеливание на вакуол, но нерасщепляемые сегменты в последовательности зрелого белка могут быть важны (Kermode and Bewley, 1999).

Механизмы транспорта и отложения проламина менее изучены, чем механизмы глобулинов, но могут иметь место два пути. В кукурузе, других злаках-паникоидах (сорго, просо) и рисе проламины, по-видимому, накапливаются непосредственно в просвете ER, что приводит к образованию дискретных белковых тел, окруженных мембраной происхождения ER (Coleman and Larkins, 1999; Muench ). et al ., 1999). У риса это приводит к наличию двух популяций белковых тел: PB-I, который имеет ER-происхождение и содержит проламины, и PB-II, имеющий вакуолярное происхождение и содержащий глобулины / глютелины (рис.3а) (Ямагата, Танака, 1986; Кришнан и др. ., 1986). Окита и его сотрудники также представили доказательства того, что проламины и глобулины / глютелины синтезируются в отдельных субдоменах ER, причем мРНК проламинов нацелены на грубый ER, связанный с развитием проламинсодержащих белковых тел, и мРНК глобулина / глутелина в более типичные цистернальные мембраны ER (Li et al ., 1993 a ; Choi et al ., 2000). Более поздняя работа показывает, что локализация мРНК проламина является результатом связывания со специфическим сайтом на тубулине и актиновом цитоскелете (Muench et al ., 1998).

Овес напоминает рис тем, что в крахмалистых клетках эндосперма высока доля запасных белков глобулинового типа, но в этом случае глобулины и проламины расположены в одних и тех же белковых телах, а проламины представлены в виде более светлых включений (рис. 3b) (Lending et al ., 1989). Авторы предположили, что это является результатом слияния двух популяций белковых тел, происхождения ER (содержащих проламины) и вакуолярного происхождения (содержащих глобулины).

В то время как проламины кукурузы, риса и, вероятно, также овса, по-видимому, накапливаются непосредственно в ЭПР без каких-либо доказательств их транспорта в вакуоль, в настоящее время есть неопровержимые доказательства того, что в пшенице действуют как пути транспорта белка, так и формирование белковых тел. ячмень и, вероятно, также рожь. Доказательства этого были рассмотрены в другом месте (Galili, 1997), но включают мечение проламинов в составе комплексов Гольджи иммунным золотом (см. Также Shewry, 1999), наблюдение небольших белковых тел внутри или связанных с ER, ассоциацию ферментов-маркеров ER с белком. тела, полученные субклеточным фракционированием и экспрессией белков дикого типа и мутантных белков в гетерологичных системах.Вывод состоит в том, что некоторые проламины, в основном глиадины, транспортируются через Гольджи в вакуоль хранения белка, тогда как другие, в основном глютенины, задерживаются в ER. Галили с соавторами также предположили, что белковые тела, полученные из ER, впоследствии абсорбируются вакуолями хранения белка в процессе, аналогичном аутофагии. Белковые тельца в развивающихся зернах пшеницы также содержат темные включения запасного белка глобулина тритицина (рис. 3c) (Bechtel et al ., 1991), который предположительно транспортируется через Гольджи к вакуолярным белковым тельцам.

Точный механизм слияния белковых тел в пшенице еще предстоит выяснить. Однако конечным результатом является присутствие в зрелых сухих клетках эндосперма непрерывной матрицы белков, которая окружает гранулы крахмала и поглощает остатки других клеточных структур. Эта матрица является основой для образования глютеновой сети при смешивании пшеничной муки с водой для образования теста.

Механизмы, которые определяют, удерживаются ли проламины в ЭР или транспортируются через Гольджи в вакуоль, неизвестны, и невозможно распознать ни классические сигналы удержания ЭР (т.е.е. C -концевые тетрапептиды (KDEL или HDEL) или вакуолярные нацеленные последовательности в этих белках. Экспрессия дикого типа и мутантных форм γ-зеина и γ-глиадина в гетерологичных системах продемонстрировала, что богатые пролином повторяющиеся последовательности необходимы для удержания ER (Torrent et al ., 1994; Geli et al ., 1994; Altschuler et al ., 1993; Altschuler and Galili, 1994), и возможно, что эти области образуют белок-белковые взаимодействия, ведущие к образованию нерастворимых отложений, которые накапливаются непосредственно в ЭПР, а не переносятся в Гольджи. и вакуоль (Coleman, Larkins, 1999; Shewry, 1999).

Окита с соавторами предположили существование особого механизма, ведущего к удержанию проламинов в ЭП риса. Это включает взаимодействие с молекулярным шапероном BiP (связывающим белком), который может связывать возникающий полипептид и удерживать его в ER до сборки в белковое тело (Li et al ., 1993 b ; Muench et al . , 1999). Об этом механизме для других зерновых пока не сообщалось.

Фиг.3.

Белковые тельца в развивающихся крахмалистых клетках эндосперма злаков. (а) Рис через 7 дней после цветения, демонстрирующий две популяции белковых телец. PB-I – это сферические везикулы, ограниченные единственной мембраной, происходящей из ER, и содержат проламины. PB-II являются аморфными, образуются в результате вакуумного отложения и содержат глобулины / глютелины. (Взято из Yamagata and Tanaka, 1986, с разрешения.) (B) Овес через 8 дней после цветения, демонстрирующий окрашенные светом отложения проламина (помеченного коллоидным золотом 10 нм) в виде включений в белковых телах, содержащих глобулины (коллоидное золото 5 нм) .(Взято из Lending et al. ., 1989, с разрешения.) (C) Пшеница через 11 дней после цветения показывает включения тритицина (темное окрашивание, обозначено I) в матрице проламина (M). (Взято из Bechtel et al ., 1991, с разрешения.) Полоски составляют 1,0 мкМ на (а) и 0,5 мкМ на (б) и (в).

Рис. 3.

Белковые тельца в развивающихся крахмалистых клетках эндосперма злаков. (а) Рис через 7 дней после цветения, демонстрирующий две популяции белковых телец. PB-I – это сферические везикулы, ограниченные единственной мембраной, происходящей из ER, и содержат проламины.PB-II являются аморфными, образуются в результате вакуумного отложения и содержат глобулины / глютелины. (Взято из Yamagata and Tanaka, 1986, с разрешения.) (B) Овес через 8 дней после цветения, демонстрирующий окрашенные светом отложения проламина (помеченного коллоидным золотом 10 нм) в виде включений в белковых телах, содержащих глобулины (коллоидное золото 5 нм) . (Взято из Lending et al. ., 1989, с разрешения.) (C) Пшеница через 11 дней после цветения показывает включения тритицина (темное окрашивание, обозначено I) в матрице проламина (M).(Взято из Bechtel et al ., 1991, с разрешения.) Полоски составляют 1,0 мкМ на (а) и 0,5 мкМ на (б) и (в).

Организация белков в белковых телах

Четкое разделение компонентов проламина и глобулина в двухфазных белковых телах овса (рис. 3b) и пшеницы (рис. 3c) может быть результатом начального отложения этих компонентов в отдельных популяциях белковых тел (как в рисе), которые впоследствии предохранитель. Однако это также может быть результатом фазового разделения белков проламина и глобулина из-за их различных структур и свойств.

Доказательства пространственного разделения различных типов проламинов внутри белковых тел менее очевидны, поскольку разные группы проламинов имеют тенденцию проявлять сходные свойства окрашивания при подготовке к электронной микроскопии. Однако Лендинг и Ларкинс представили элегантные исследования, показывающие различия в распределении зеинов внутри белковых тел, связанных с их положением в развивающемся эндосперме (Lending and Larkins, 1989). Таким образом, белковые тела самых молодых клеток в субалейроновой области содержат в основном β- и γ-зеины, которые распределены по всему белковому телу.Проходя в эндосперм, белковые тела увеличивались в размерах с появлением центрально расположенных «локул», содержащих α-зеины. Наконец, эти локулы сливаются, образуя непрерывную центральную область α-зеинов, причем β- и γ-зеины располагаются периферически в зрелых белковых телах центральных клеток эндосперма (Рис. 4).

Анализу развития белковых тел кукурузы способствовала доступность высокоспецифичных антител к α, β и γ-зеинам, и аналогичные исследования для других злаков пока не проводились.Однако недавние исследования, проведенные с различными фракциями глиадина, показывают, что может происходить разделение, приводящее к образованию микрофаз. Очищенные фракции α-глиадина и ω-глиадина растворяли в 70% (об. / Об.) Этаноле, смешивали в соотношениях 1: 3, 1: 1 и 3: 1, наносили на поверхность слюды и давали растворителю испариться. Анализ свойств поверхности высушенных пленок с помощью атомно-силовой микроскопии показал две фазы в пропорциях, приблизительно соответствующих соотношению компонентов (McMaster et al ., 1999) (рис.5). Это говорит о том, что глиадины и глютенины могут разделяться на отдельные микрофазы в белковых телах, что невозможно наблюдать с помощью обычной электронной микроскопии.

Экспрессия в гетерологичных системах также указывает на то, что смесь классов зеина может потребоваться для образования нормальных белковых тел. Таким образом, коэкспрессия γ-зеина необходима для накопления α-зеина в трансгенном табаке (Coleman et al ., 1996), в то время как β- и δ-зеины образуют аномальные белковые тела, когда экспрессируются отдельно в табаке, но, по-видимому, нормальные белковые тела при совместной экспрессии (Bagga et al ., 1995, 1997). Из этих исследований ясно, что еще многое предстоит узнать о механизмах образования белковых тел в зерновых, а также о роли и организации различных белковых групп.

Рис. 4.

Структура формирования белковых телец в эндосперме кукурузы. Наиболее незрелое белковое тело находится слева, а развитие идет слева направо. Обозначения греческими буквами на нижнем рисунке указывают расположение соответствующих классов зеина, определяемое иммунолокализацией.(Взято из Coleman et al. ., 1999, с разрешения.)

Рис. 4.

Паттерн развития формирования белковых тел в эндосперме кукурузы. Наиболее незрелое белковое тело находится слева, а развитие идет слева направо. Обозначения греческими буквами на нижнем рисунке указывают расположение соответствующих классов зеина, определяемое иммунолокализацией. (Взято из Coleman et al ., 1999, с разрешения.)

Фиг.5.

Топографическое изображение, полученное с помощью сканирующей зондовой микроскопии смеси очищенных α- и ω-глиадинов в соотношении 1: 1, нанесенных из раствора на поверхность слюды. Обратите внимание на наличие двух четких фаз. (Взято из McMaster et al., ., 1999, с разрешения.)

Рис. 5.

Топографическое изображение, полученное с помощью сканирующей зондовой микроскопии смеси очищенных α- и ω-глиадинов в соотношении 1: 1, осажденных из раствора на поверхность слюды. Обратите внимание на наличие двух четких фаз. (Взято из McMaster et al ., 1999, с разрешения.)

Пространственное распределение проламинов внутри крахмалистого эндосперма

Поскольку алейроновые клетки продолжают делиться периклинально в развивающемся эндосперме злаков, самые молодые клетки присутствуют в субалейроновом слое, а самые старые клетки – в центральной части эндосперма. Как у мелкозернистых злаков, так и у видов паникоидов субалейроновые клетки содержат мало крахмальных гранул, которые, как правило, меньше, чем в центральных клетках эндосперма.Следовательно, эти клетки содержат высокие пропорции белков, хотя общее содержание белка на клетку мало варьирует по всему эндосперму цельной пшеницы (Evers, 1970). У кукурузы белковые тела в субалейроне и внешних частях эндосперма обогащены γ- и β-зеинами и мало α-зеинов, причем последние более равномерно распределены по эндосперму (Geetha et al ., 1991). Такое распределение согласуется с онтогенезом белковых телец кукурузы, рассмотренным выше.

Различия в распределении белка по эндосперму также встречаются у ячменя (и, вероятно, также у пшеницы), хотя основа для этого неясна.Субалейроновые клетки обоих видов богаты белками, но иммуноцитохимические исследования и исследования ячменя показывают, что они содержат в основном S-богатые и бедные S-образные проламины (в основном гордеины B и C), с только проламином HMW (D гордеин). присутствуют в значительных количествах ниже уровня субалейрона (Shewry et al ., 1996; Tecsi et al ., 2000). Это может иметь значение для использования пшеницы и ячменя, поскольку D-гордеины являются основными компонентами гелевой белковой фракции, которые могут ограничивать модификацию ячменя во время соложения (Smith and Lister, 1983), в то время как гомологичные HMW-субъединицы глютенина пшеницы являются основными. компоненты эластомерных полимеров, которые лежат в основе хлебопечения и других пищевых продуктов (Shewry et al ., 1995).

Регуляция экспрессии гена проламина

Гены проламина подвержены тканеспецифической регуляции и регуляции развития, экспрессируясь исключительно в крахмалистом эндосперме в течение среднего и позднего периода развития, и регуляции питания, чутко реагируя на доступность азота и серы в зерне (Duffus and Cochrane, 1992). ; Giese, Hopp, 1984). Этот контроль экспрессии генов осуществляется в первую очередь на уровне транскрипции (Bartels and Thompson, 1986; Sørensen et al ., 1989).

Мало что известно о механизмах, посредством которых экспрессия генов проламина реагирует на серу. Однако был идентифицирован мотив, участвующий в реакции генов проламинов с низким содержанием S и с высоким содержанием S в пшенице, ячмене и ржи на азот. Этот мотив (мотив N или элемент азота) (Hammond-Kosack et al ., 1993; Muller and Knudsen, 1993) присутствует в высококонсервативной последовательности, называемой проламиновым боксом. Блок проламина (иногда называемый элементом эндосперма) был первой регуляторной последовательностью гена проламина, о которой сообщалось, и был идентифицирован путем сравнения промоторов нескольких генов глиадина и гордеина (Forde et al ., 1985). Это выявило присутствие консервативной последовательности, которая имеет длину примерно 30 п.н., примерно на 300 п.н. выше сайта начала транскрипции (сначала она была названа элементом -300). Консенсусная последовательность для элемента: 5′-TGACATGTAA AGTGAATAAG ATGAGTCATG.

Мотив N находится на 3′-конце бокса и имеет консенсусную последовательность G (A / G) TGAGTCAT в S-богатых генах проламина. Он присутствует в обратной ориентации в проламинном боксе S-бедных генов проламина (Shewry et al ., 1999). Он имеет сходство с сайтом связывания фактора транскрипции GCN4, который является компонентом пути передачи сигналов азота у дрожжей и иногда называется GCN4-подобным мотивом (GLM). Коробка проламина содержит второй высококонсервативный мотив, последовательность TGTAAAGT, который был назван эндоспермом или мотивом E (Hammond-Kosack et al ., 1993).

Было показано, что промоторные области, содержащие проламинный бокс, функционируют за счет введения конструкций репортерного гена промотор / хлорамфениколацетилтрансфераза (CAT) в трансгенный табак (Colot et al., ., 1987; Marris et al ., 1988). Регуляторная роль самого проламинового бокса была установлена ​​ранее (Müller and Knudsen, 1993; Hammond-Kosack et al ., 1993). Мюллер и Кнудсен использовали гомологичную временную систему экспрессии, включающую бомбардировку частицами культивируемых эндоспермов ячменя конструкциями промотор гордеина С / β-глюкуронидаза (GUS). Эти эксперименты подтвердили, что мотивы E и N являются отдельными элементами, и показали, что мотив N оказывает отрицательное влияние на экспрессию гена при низких уровнях азота и взаимодействует с мотивом E и другими вышестоящими элементами, давая высокую экспрессию, когда уровни азота являются адекватными.

Хаммонд-Косак и др. . использовали in vivo footprinting и анализы задержки геля, чтобы показать, что E-мотивы в проламиновом боксе и выше в промоторе гена низкомолекулярной (LMW) субъединицы пшеницы связывают предполагаемый фактор транскрипции, ESBF-1 (Hammond-Kosack ). et al ., 1993). Второй предполагаемый фактор транскрипции, ESBF-II, связывал мотив N до максимальной экспрессии гена. С тех пор было показано, что третий предполагаемый фактор транскрипции, SPA, распознает мотив N (Albani et al ., 1997).

В совокупности результаты этих экспериментов подтверждают, что мотив N является важным компонентом механизма регуляции азота для S-богатых и S-бедных генов проламинов. Его функция требует взаимодействия с мотивом E, два мотива вместе составляют проламинный бокс. Однако проламин-бокс присутствует не во всех генах проламина. Промоторы гена зеина, например, содержат высококонсервативный элемент из 15 п.н., который, как предполагается, действует как тканеспецифический энхансер (Quayle and Feix, 1992).Он содержит последовательность TGTAAAG, которая напоминает мотив E, но мотив N отсутствует (Coleman, Larkins, 1999). Мотив N присутствует в промоторах γ-зеина, но он отделен от мотива E, и его функция, если таковая имеется, не исследована (Coleman and Larkins, 1999).

Бокс проламина в целом также не присутствует в промоторах гена проламина HMW (Shewry et al ., 1999). Вместо этого промоторы проламина HMW содержат главный регуляторный элемент (идентифицированный Thomas and Flavell, 1990), который расположен в последовательности 38 п.н. с консенсусом: 5′-GTTTTGCAAA GCTCCAATTG CTCCTTGCTT ATCCAGCT.

Расположение этой последовательности высоко консервативно во всех промоторах проламина HMW, начиная с положения от -185 до -189 (Shewry et al ., 1999). Элемент содержит последовательность TGCAAAG, которая аналогична последовательности E-мотива TGTAAAG, которая также присутствует в генах зеина, но не содержит ничего похожего на N-мотив.

Последовательности, соответствующие частям мотивов N и E, присутствуют в промоторах проламина HMW выше основного энхансера (Lamacchia et al ., 2001). Однако делеция этих последовательностей, по-видимому, не влияет на активность промотора, по крайней мере, при управлении экспрессией репортерного гена в трансгенном табаке (Halford et al ., 1989; Thomas and Flavell, 1990).

Белки семян злаков и утилизация зерна

Общее содержание белка в семенах зерновых варьируется от 10 до 15% от сухого веса зерна, при этом около половины общего количества составляют запасные белки. Тем не менее, белки имеют большое влияние на конечные потребительские свойства зерна.Проламины, которые образуют основную фракцию запасного белка во всех основных зерновых культурах, за исключением овса и риса, имеют дефицит незаменимых аминокислот лизина, а также треонина и триптофана (особенно в кукурузе). Это приводит к дефициту этих аминокислот в питательных веществах, когда цельное зерно скармливается животным с однокамерным желудком, таким как свиньи и домашняя птица. Поэтому обычно комбинируют злаки с другими источниками этих аминокислот для корма для животных, например, с семенами бобовых (особенно соевых бобов), жмыхом из масличных семян, рыбной мукой или синтетическими аминокислотами.Комбинация семян зерновых и бобовых особенно предпочтительна, поскольку эти два типа семян по существу дополняют друг друга по своему составу незаменимых аминокислот: злаки, как правило, богаты серосодержащими аминокислотами и бедны лизином, а семена бобовых, наоборот.

Пищевая ценность злаков, как правило, не является важным фактором для рациона питания людей в развитых странах, хотя в некоторых развивающихся странах она все еще важна. Основное внимание уделяется влиянию белков зерна на функциональные свойства при переработке пищевых продуктов, поскольку большая часть всех злаков, за исключением риса, потребляется в обработанных пищевых продуктах.Качество обработки особенно важно для пшеницы, где белки глютена являются основным фактором, определяющим качество конечного использования.

Белки глютена и качество зерна пшеницы

Большая часть потребляемой людьми пшеницы перерабатывается из белой муки, которую получают путем измельчения для удаления зародыша (зародыша) и отрубей (околоплодник, семенник, нуцеллярный слой и алейроновый слой). Таким образом, он соответствует крахмалистым клеткам эндосперма и содержит большое количество крахмала и глютена.

Белки глютена образуют непрерывный матрикс в зрелых сухих клетках эндосперма, как обсуждалось выше. Когда мука смешивается с водой для образования теста, белковые матрицы в отдельных ячейках объединяются, образуя непрерывную сеть. Это придает вязкоупругие свойства, которые позволяют тесту расширяться путем ферментации и выпекать его в дрожжевой хлеб или перерабатывать в макароны, лапшу и ряд других продуктов.

Молекулярная основа вязкоупругих свойств пшеничной глютена в течение многих лет привлекала ученых-зерновиков как явление, представляющее фундаментальный интерес, а также в отношении улучшения свойств конечного использования пшеничной муки.Особое значение имеют полимеры глютенина, и хорошо известно, что крепкие (т.е. высоковязко-эластичные) тесто содержат высокие доли высокомолекулярных полимеров глютенина (Field et al ., 1983 b ). Однако прорыв в понимании происходил около 20 лет назад, когда Пейн и его сотрудники продемонстрировали, что аллельные вариации в составе HMW-проламинов (HMW-субъединиц глютенина) сильно коррелировали с различиями в хлебопекарном качестве европейской хлебной пшеницы (Payne , 1987).Эта ассоциация была подтверждена во многих лабораториях по всему миру и привела к детальным исследованиям структуры и свойств субъединиц HMW.

Сорта гексаплоидной мягкой пшеницы имеют шесть генов субъединиц HMW, по два в локусах Glu-1 на длинных плечах хромосом группы 1 (1A, 1B, 1D). Каждый из этих локусов кодирует одну субъединицу x-типа и одну субъединицу y-типа. Однако различия в экспрессии генов приводят к присутствию только трех, четырех или пяти белков субъединиц HMW, причем субъединицы 1Dx, 1Dy и 1Bx присутствуют во всех сортах, а субъединицы 1Ax и / или 1By – только в некоторых сортах.Хорошее качество хлебопечения особенно связано с наличием субъединицы 1Ax (по сравнению с молчащим или нулевым аллелем) и пары субъединиц 1D, кодируемой хромосомой, 1Dx5 + 1Dy10 (по сравнению с парами аллельных субъединиц 1Dx2 + 1Dy12, 1Dx3 + 1Dy12 и 1Dx4 +. 1Ды12).

Результаты ряда исследований согласуются с гипотезой о том, что субъединицы HMW образуют эластомерную полимерную сеть, которая обеспечивает «основу» для взаимодействий с другими субъединицами глютенина и с глиадинами. Нет сомнений в том, что эта сеть стабилизируется межцепочечными дисульфидными связями (Shewry and Tatham, 1997), но Белтон предположил, что межцепочечные водородные связи, образующиеся, в частности, между остатками глутамина, присутствующими в повторяющихся доменах (рис.1), также важны для придания эластичности (Belton, 1999).

Биологическое значение биофизических свойств глютена неизвестно, поскольку белки функционируют в основном как запасные белки зерна и не имеют известной биологической потребности в проявлении вязкоупругости. Однако вполне вероятно, что молекулярные взаимодействия, которые определяют эти свойства, изначально устанавливаются в развивающемся зерне, потому что белковые тела, выделенные на средней стадии развития, содержат полимеры глютенина с дисульфидной связью (Field et al ., 1983 a ), которая может демонстрировать вязкоупругость (неопубликованные наблюдения авторов). Точные роли фермента, протеин-дисульфид-изомеразы, в катализе образования дисульфидных связей между белками глютена в ER и BiP в установлении других белковых взаимодействий остаются неопределенными (Grimwade et al ., 1996; DuPont et al . , 1998; Галили, 1997; Shewry, 1999).

Управление составом субъединиц HMW и качеством зерна пшеницы

Ряд факторов повлиял на выбор субъединиц HMW в качестве ранней мишени для генной инженерии с целью улучшения качества зерна.Они демонстрируют четкую связь с качеством зерна, как с количественными эффектами, связанными с экспрессией гена (например, субъединицы 1Ax) (Halford et al ., 1992)), так и с качественными эффектами, связанными с аллельными различиями в структуре и свойствах субъединиц (например, субъединицы 1Dx5 + 1Dy10). . Кроме того, доступен ряд генов, кодирующих субъединицы, связанные с хорошим и плохим качеством выпечки хлеба, а трансгенные продукты легко идентифицируются с помощью простого SDS-PAGE общих белков семян.

На данный момент четыре лаборатории сообщили об экспрессии трансгенов субъединицы HMW в мягкой пшенице, в каждом случае с использованием либо собственного промотора гена, либо промотора другого гена субъединицы HMW (Blechl and Anderson, 1996; Altpeter et al ., 1996; Barro и др. , 1997; Альварес и др. ., 2000). Все сообщили об экспрессии трансгенов на уровнях, равных или превышающих уровни эндогенных генов субъединиц HMW. Экспрессия трансгена также оказалась ограничена крахмалистыми клетками эндосперма, и это было подтверждено анализом линий трансгенной пшеницы, в которых промотор гена субъединицы HMW 1Dx5 использовался для управления репортерным геном Uid A, кодирующим β-глюкуронидазу (Gus) ( Lamacchia et al ., 2001).

Влияние трансгенов субъединиц HMW на прочность теста было определено на выбранных линиях, выращиваемых в теплице (Barro et al ., 1997; Rooke et al ., 1999) и полевых участках (Popineau et al ). ., 2001) с помощью миксографа, который измеряет энергозатраты во время замеса теста. Это показало, что экспрессия трансгена субъединицы HMW 1Ax1 на фоне низкого качества действительно приводила к ожидаемому повышению прочности теста. Однако, когда ген 1Dx5 субъединицы HMW был высоко экспрессирован либо на том же фоне, либо на фоне хорошего качества хлебопечения, это приводило к неожиданным эффектам.Мука, ​​размолотая на этих линиях, не смогла образовать нормальное тесто при гидратации и перемешивании, что привело к снижению параметров миксографа, которые обычно связаны с прочностью теста. Реологический анализ глютена, выделенного из этих линий, показал, что связность глютеновой сети значительно увеличилась, примерно в 100 раз и 10 раз на фоне плохого и хорошего качества, соответственно (Popineau et al ., 2001), в результате чего свойства, аналогичные свойствам глютена, модифицированного трансглютаминазой (Larre et al ., 2000).

Повышение степени перекрестного сшивания между белками глютена в трансгенных линиях могло быть результатом присутствия остатка цистеина по направлению к N -концевому концу повторяющегося домена субъединицы 1Dx5 (рис. 1), поскольку цистеин остатки не присутствуют в эквивалентных положениях в других субъединицах 1Dx. Однако есть также доказательства того, что аллельные пары субъединиц HMW, такие как 1Dx5 + 1Dy10, существуют в виде димеров в полимерах глютенина (Shewry and Tatham, 1997).Экспрессия высоких уровней субъединицы 1Dx5 в отсутствие эквивалентных количеств субъединицы 1Dy10 может, следовательно, привести к радикальной реструктуризации полимеров глютенина.

Из предварительных результатов, обсужденных выше, ясно, что можно манипулировать структурой и свойствами пшеничного глютена с помощью генной инженерии, хотя текущих знаний о структуре и функциональных возможностях глютена все еще недостаточно для надежного прогнозирования результатов. Хлебная пшеница в настоящее время трансформируется рядом генов дикого типа и мутантных генов, кодирующих субъединицы HMW и другие белки глютена.Это должно позволить определить точную роль конкретных белков и структурных особенностей, а также создать линии с улучшенными свойствами, подходящие для включения в программы селекции растений.

Выводы

Запасные белки злаков имеют огромное значение в определении качества и свойств конечного использования зерна. Понимание структуры этих белков, их биофизических и функциональных свойств, а также биологических механизмов, определяющих их синтез, транспортировку и отложение в зерне, важно для подкрепления будущих попыток улучшить качество конечного использования зерна с помощью генной инженерии.

IACR получает грантовую поддержку от Совета по исследованиям в области биотехнологии и биологических наук Соединенного Королевства.

Список литературы

Албани Д., Хаммонд-Косак MCU, Смит С., Конлан С., Колот В., Холдсворт М., Беван М. В..

1997

Растительная клетка

9

171

Альтпетер Э, Василь V, Шривастава V, Василь IK.

1996

Nature Biotechnology

14

1151

Альтшулер Ю., Галили Г.

1994

Журнал биологической химии

269

6677

Альтшулер Ю., Харел Р., Галили Г.

1993

Растительная клетка

5

443

Альварес М.Л., Гельман С., Халфорд Н.Г., Лустиг С., Реджиардо М.И., Рябушкина Н., Шури П., Стейн Дж., Валлехос Р.Х.

2000

Теоретическая и прикладная генетика

100

319

Андерсон О.Д., Грин ФК, Йип Р.Э., Халфорд Н.Г., Шури П.Р., Мальпика-Ромеро Дж-М.

1989

Исследования нуклеиновых кислот

17

461

Багга С., Адамс Х., Кемп Дж. Д., Сенгупта-Гопалан К.

1995

Физиология растений

107

13

Багга С., Адамс Х., Родрикес Ф. Д., Кемп Дж. Д., Сенгупта-Гопалан К.

1997

Растительная клетка

9

1683

Барро Ф, Рук Л., Бекес Ф, Гра П., Татам А.С., Фидо Р., Лаццери П.А., Шури П.Р., Барсео П.

1997

Nature Biotechnology

15

1295

Bartels D, Thompson RD.

1986

Растениеводство

46

117

Bartels D, Altosaar I, Harberd NP, Barker RF, Thompson RD.

1986

Теоретическая и прикладная генетика

72

845

Беккари.

1745

Де Фрументо

122

Bechtel DB, Wilson JD, Shewry PR.

1991

Зерновая химия

68

573

Белтон П.С.

1999

Journal of Cereal Science

29

103

Blechl AE, Anderson OD.

1996

Nature Biotechnology

14

875

Burgess SR, Shewry PR.

1986

Журнал экспериментальной ботаники

37

1863

Кейси Р.

1999

Белки семян

159

Choi S ‐ B, Wang C, Muench DG, Ozawa K, Franceschi VR, Wu Y, Okita TW.

2000

Природа

407

765

Коулман CE, Ларкинс BA.

1999

Белки семян

109

Коулман CE, Герман Э.М., Такасаки К., Ларкинс Б.А.

1996

Растительная клетка

8

2335

Колот V, Роберт Л.С., Кавана Т.А., Беван М.В., Томпсон Р.Д.

1987

Журнал EMBO

6

3559

Каддефорд Д.

1995

Овес: производство и использование

321

Даффус К.М., Кокрановский член парламента.

1992 год

Ячмень: генетика, биохимия, молекулярная биология и биотехнология

291

DuPont FM, Hurkman WJ, Tanaka CK, Chan R.

1998 год

Physiologia Plantarum

103

70

Эверс нашей эры.

1970

Анналы ботаники

34

547

ФАО.

1999

Выпуск Ежегодника ФАО

53

Field JM, Shewry PR, Burgess SR, Forde J, Parmar S, Miflin BJ.

1983

Journal of Cereal Science

1

33

Филд Дж. М., Шури ПР, Мифлин Б.Дж.

1983

Журнал продовольственной науки и сельского хозяйства

34

370

Forde BG, Heyworth A, Pywell J, Kreis M.

1985

Исследование нуклеиновых кислот

13

7327

Галили Г.

1997

Клеточная и молекулярная биология развития семян растений

221

Geetha KB, Lending CR, Lopes MA, Wallace JC, Larkins BA.

1991

Растительная клетка

3

1207

Гели М.И., Торрент М., Людевид Д.

1994

Растительная клетка

6

1911

Гизе Х, Хопп Э.

1984

Carlsberg Research Communications

49

365

Grimwade B, Tatham AS, Freedman RB, Shewry PR, Napier JA.

1996

Молекулярная биология растений

30

1067

Halford NG, Forde J, Shewry PR, Kreis M.

1989

Растениеводство

62

207

Halford NG, Field JM, Blair H, Urwin P, Moore K, Robert L, Thompson R, Flavell RB, Tatham AS, Shewry PR.

1992 год

Теоретическая и прикладная генетика

83

373

Хаммонд-Косак MCU, Холдсворт М.Дж., Беван М.В.

1993

Журнал EMBO

12

545

Хек Г.Р., Чемберлен А.К., Хо DT ‐ H.

1993

Молекулярная и общая генетика

239

209

Хорикоши М., Морита Ю.

1975

Сельскохозяйственная и биологическая химия

39

2309

Hsia CC, Андерсон OD.

2001

Теоретическая и прикладная генетика

103

37

Кермод АР, Бьюли Дж. Д.

1999

Белки семян

807

Крайс М., Форд Б.Г., Рахман С., Мифлин Б.Дж., Шури ПР.

1985

Журнал молекулярной биологии

183

499

Кришнан HB, Франчески В.Р., Окита Т.В.

1986

Planta

169

471

Kriz AL.

1989

Биохимическая генетика

27

239

Kriz AL.

1999

Белки семян

477

Криз А.Л., Шварц Д.

1986

Физиология растений

82

1069

Криз А.Л., Уоллес Н.Х.

1991

Биохимическая генетика

29

241

Lamacchia C, Shewry PR, Di Fonzo N, Forsyth JL, Harris N, Lazzeri PA, Napier JA, Halford NG, Barcelo P.

2001

Журнал экспериментальной ботаники

52

243

Ларре С., Денери-Папини С., Попино И., Дешайес Г., Лефевр Дж.

2000

Зерновая химия

77

121

Leite A, Neto GC, Vettore AL, Yunes JA, Arruda P.

1999

Белки семян

141

Кредитование CR, Ларкинс Б.А.

1989

Растительная клетка

1

1011

Lending CR, Chesnut RS, Shaw KL, Larkins BA.

1989

Planta

178

315

Li X, Franceschi V, Okita TW.

1993

Ячейка

72

869

Ли Х, Ву И, Чжан Д-З, Гилликин Дж. В., Бостон, РС, Франчески В.Р., Окита Т.В.

1993

Наука

262

1054

Локхарт HB, Hurt HD.

1986

Овес: химия и технология

297

Маррис К., Галлуа П., Копли Дж., Крейс М.

1988

Молекулярная биология растений

10

359

Макмастер Т.Дж., Майлз М.Дж., Ваннербергер Л., Элиассон А.С., Шури П.Р., Татхэм А.С.

1999

Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии

47

5093

Muench DG, Wu Y, Coughlan SJ, Okita TW.

1998 год

Физиология растений

116

559

Мюнх Д.Г., Огава М., Окита Т.В.

1999

Белки семян

93

Мюллер М., Кнудсен С.

1993

Заводской журнал

4

343

Пейн П.И.

1987

Ежегодный обзор физиологии растений

38

141

Popineau Y, Deshayes G, Lefebvre J, Fido RJ, Tatham AS, Shewry PR.

2001

Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии

49

395

Quayle T, Feix G.

1992 год

Молекулярная и общая генетика

231

369

Рук Л., Бекес Ф, Фидо Р., Барро Ф, Грас П., Татам А.С., Барсело П., Лазцери П., Шури ПР.

1999

Journal of Cereal Science

30

115

Shewry PR.

1999

Cereal Foods World

44

587

Shewry PR, Tatham AS.

1990

Биохимический журнал

267

1

Shewry PR, Tatham AS.

1997

Journal of Cereal Science

25

207

Shewry PR, Tatham AS, Barro F, Barcelo P, Lazzeri P.

1995

Био / Технологии

13

1185

Шури П.Р., Бреннан С., Татам А.С., Уорбертон Т., Фидо Р., Смит Д., Григгс Д., Кантрелл И., Харрис Н.

1996

Зерновые 96

158

Shewry PR, Tatham AS, Halford NG.

1999

Белки семян

35

Шотвелл М.А.

1999

Белки семян

389

Сингх Н.К., пастырь К.В.

1985

Теоретическая и прикладная генетика

71

79

Сингх Н.К., Шеперд К.В., Лэнгридж П., Груэн Л.С., Скерритт Дж. Х., Ригли К. В..

1988

Молекулярная биология растений

11

633

Сингх Н.К., Донован Г.Р., Карпентер Х.С., Скерритт Дж. Х., Лэнгридж П.

1993

Молекулярная биология растений

22

227

Smith DB, Lister PR.

1983

Journal of Cereal Science

1

229

Соренсен М.Б., Кэмерон-Миллс В., Брандт А.

1989

Молекулярная и общая генетика

217

195

Takaiwa F, Ogawa M, Okita TW.

1999

Белки семян

401

Tecsi L, Darlington HF, Harris N, Shewry PR.

2000

Генетика ячменя

266

Томас М.С., Флэвелл РБ.

1990

Растительная клетка

2

1171

Torrent M, Geli MI, Ruiz ‐ Avila L, Canals J, Puigdomènech P, Ludevid MD.

1994

Planta

192

512

Уоллес Н.Х., Криз А.Л.

1991

Физиология растений

95

973

Ямагата Х., Танака К.

1986

Физиология растений и клетки

27

135

Yupsanis T, Burgess SR, Jackson PJ, Shewry PR.

1990

Journal of Experimental Botany

41

385

© Общество экспериментальной биологии

Что такое мякина и как от нее избавиться

Слышали ли вы фразу «отделить пшеницу от плевел»? Вероятно, вы не слишком задумывались над этой поговоркой, но истоки этой пословицы не только древние, но и важные для сбора зерновых культур.В основном это относится к отделению семян от мякины. Что такое мякина и почему важно отделение семян от мякины?

Об отделении семян от мякины

Прежде чем мы перейдем к определению соломы, полезно немного рассказать о составе зерновых культур, таких как пшеница, рис, ячмень, овес и другие. Зерновые культуры состоят из семян или ядра зерна, которые мы едим, и несъедобной оболочки или шелухи, окружающей их. Отделение семян и половы является обязательным условием, потому что для обработки и употребления ядра зерна в пищу необходимо удалить несъедобную оболочку.Это двухэтапный процесс, включающий обмолот и веялку.

Обмолот означает отделение шелухи от ядра зерна, а при провеивании – удаление шелухи. Невозможно провести рассев без предварительного обмолота, хотя некоторые зерна имеют тонкую бумажную оболочку, которая легко снимается, поэтому обмолота не требуется. Если это так, традиционно фермеры просто подбрасывают зерно в воздух и позволяют потоку воздуха уносить ветром тонкие корки или мякину или проваливаться через решетки корзины.

Этот процесс удаления соломы с зерна с помощью ветра называется веянием, а зерна с небольшой оболочкой или без нее называются «голыми» зернами. Итак, чтобы ответить на вопрос, что такое мякина, это несъедобная оболочка, окружающая зерно.

Как отделить семена от мякины

Очевидно, что если вы выращиваете голые зерна, удалить мякину так же просто, как описано выше. Имейте в виду, что это работает лучше всего, если есть значительная разница в весе семян и мякины.Вентилятор также будет работать, чтобы сдувать мякину с семян. Перед тем, как проводить рассев таким образом, постелите на землю брезент. Положите противень на брезент и затем с высоты нескольких футов (1 м) медленно высыпьте семена на противень. При необходимости повторите, пока вся мякина не исчезнет.

Другой метод отделения семян от мякины называется «скатывай и лети». Лучше всего он подходит для круглых, шарообразных семян. Опять же, он использует движущийся воздух для очистки семян, но лучше всего работает вентилятор, ваше дыхание или прохладный фен.Разложите брезент или простыню и поставьте в центр плоский ящик. Выложите семена и мякину на противень и поместите противень в коробку. Включите вентилятор, чтобы воздух обдувал его, и приподнимите конец противня, чтобы семена скатились вниз. При необходимости повторяйте, пока мякины не сдувают.

Сита также подходят для отделения соломы от семян. Сложите сита так, чтобы самое большое было вверху, а самое маленькое – внизу. Вылейте смесь семян и мякины в верхнее сито и встряхните ее в меньшее сито.Меньшее сито должно собирать семена, в то время как полова остается в большом сите.

Конечно, существуют и другие методы отделения семян от плевел, ни один из них не является особенно сложным. Однако, если у вас есть большой урожай семян, который необходимо просеять, может быть полезно иметь друга или двух, чтобы помочь, поскольку время на просеивание таким образом может занять много времени.

6 здоровых злаков для правильного начала дня – Cleveland Clinic

Каша – это быстрый, легкий и вкусный вариант завтрака.Но многие из заманчивых коробок в проходе с хлопьями больше похожи на сахарные бомбы, чем на сбалансированные завтраки. Являются ли злаки питательными?

Клиника Кливленда – некоммерческий академический медицинский центр. Реклама на нашем сайте помогает поддерживать нашу миссию. Мы не поддерживаем продукты или услуги, не принадлежащие Cleveland Clinic. Политика

«Зерновые определенно могут быть полезным вариантом завтрака, если вы выберете что-то с хорошим балансом питательных веществ», – говорит диетолог Кейт Паттон, доктор медицинских наук.

Вот что вам следует знать, прежде чем наливать себе чашу.

Список ингредиентов полезных злаков

Много злаков полны рафинированных углеводов и добавленных сахаров. Если вы ищете что-то более здоровое, вы, вероятно, знаете, что следует избегать неоновых цветов или миниатюрных печенек.

Но не всегда можно судить о коробке с хлопьями по ее крышке. Чтобы отличить по-настоящему полезные блюда от замаскированных сладостей, взгляните на этикетку с питанием и список ингредиентов.Паттон делится тем, чего следует искать (и чего избегать).

Цельнозерновые

Цельнозерновые хлопья – лучший выбор, будь то цельнозерновая пшеница, цельнозерновой овес или цельнозерновой коричневый рис. По сравнению с белой мукой и другими очищенными зернами цельнозерновые продукты содержат больше клетчатки, белка и таких питательных веществ, как железо, магний, селен и витамины группы B. Диета, богатая цельнозерновыми продуктами, может снизить риск сердечных заболеваний.

Волокно

Клетчатка и цельнозерновые продукты идут рука об руку. Клетчатка полезна для здорового пищеварения и помогает оставаться сытым.(Напротив, сладкие хлопья часто вызывают урчание в желудке через час.) Старайтесь получать не менее 2,5 граммов клетчатки на порцию.

Белок

Protein также может помочь вам почувствовать сытость. В некоторые злаки добавлен белок, а в некоторых, например, в овсянке, по природе содержится немного больше белка. В сладких хлопьях может быть всего 1-2 грамма белка, в более здоровых блюдах может быть около 10 граммов.

Низкий уровень сахара

Большинство американцев съедают намного больше, чем рекомендуемая дневная норма сахара (36 граммов для мужчин и 25 граммов для женщин).Паттон советует, чтобы начать свой день правильно, ищите злаки с низким содержанием сахара и менее 6 граммов добавленного сахара на порцию.

Еще один полезный совет: не выбирайте злаки с сахаром, входящим в тройку основных ингредиентов. «Чем ниже список, тем лучше», – говорит она. И остерегайтесь скрытых сладостей. Проверьте список ингредиентов на предмет подделок сахара, включая глюкозу, мальтодекстрин, кукурузный сироп с высоким содержанием фруктозы и сгущенный тростниковый сок.

Низкое содержание натрия

Не дайте себя обмануть: некоторые бренды, которые заявляют, что являются полезными для сердца злаками, содержат много натрия, – говорит Паттон.Выберите хлопья с содержанием натрия менее 140 миллиграммов на порцию.

Лучшие полезные злаки

При всем своем очаровании хлопья могут быть коварными. «Даже если что-то с высоким содержанием клетчатки или цельнозерновых продуктов, все равно нужно быть осторожным», – говорит Паттон.

Многие злаки с высоким содержанием клетчатки довольно богаты углеводами, поэтому обратите внимание на размер порций и калорийность. А такие полезные для здоровья варианты, как мюсли, со всеми его цельнозерновыми и полезными орехами и семенами, могут содержать удивительное количество жира и сахара в этих хрустящих наггетсах.

Паттон рекомендует придерживаться основ. Некоторые из ее любимых блюд (просто пропустите ароматизированные и замороженные варианты):

• Хлопья отрубей.
• Пшеница измельченная.
• Cheerios ™.
• Воздушная каша из коричневого риса.
• Овсянка.
• Пшеничный крем®.

Что добавлять в кашу: полезные начинки

Если старые добрые хлопья и олифы кажутся слишком мягкими, чтобы их переносить, можно нанести на них немного самодельных начинок. Эти полезные зерновые начинки добавляют питание и аромат:

• Орехи: Орехи – это вкусный способ увеличить количество белка и полезных жиров в вашем завтраке.«Я большой поклонник измельченного миндаля и измельченного грецкого ореха», – говорит Паттон. Просто следите за количеством, так как большая куча орехов может быть калорийной. Добавьте ложку несладкого арахисового или миндального масла в горячую кашу – еще один отличный способ добавить аромат и протеин.
• Семена: Семена конопли являются отличным источником белка, а льняное семя добавляет здоровую дозу омега-3. Они особенно хорошо сочетаются с горячими кашами, такими как овсянка и пшеничные сливки.
• Фрукты: Злаки с сухофруктами в коробке не всегда лучший выбор, поскольку изюм или клюква часто покрыты сахаром.«Чтобы избежать добавления сахара, покупайте простые хлопья и добавляйте собственный изюм», – говорит Паттон. Еще лучше, возьмите свежие или размороженные замороженные фрукты, которые содержат меньше сахара, чем их сушеные аналоги. «Ягоды, бананы и нарезанные кубиками яблоки – отличный выбор», – говорит она.
• Корица: Посыпьте специями, чтобы добавить аромат и намек на сладость, не макая в сахарницу.

Здоровое питание не обязательно убивает злаки. При небольшом планировании хлопья могут стать питательным способом начать свой день.

Польза для здоровья, источники пищи, рецепты и советы льняного семени

ИСТОЧНИКОВ:

Лилиан Томпсон, доктор философии, почетный профессор кафедры диетологии медицинского факультета Университета Торонто.

Флойд Чилтон, доктор философии, директор Центра ботанических липидов Wake Forest & Brigham и Женский центр.

Келли К. Фицпатрик, магистр наук, директор по здоровью и питанию, Совет по льну Канады.

Джим Хаммонд, доктор философии, профессор, AES Plant Sciences, Государственный университет Северной Дакоты.

Веб-сайт Совета Канады по льну: «Рынок льняных ингредиентов и конкурентоспособных продуктов в США», 2006 г.

Веб-сайт Совета Канады по льну: «Древний урожай».

Liou, Y. Journal of Nutrition, апрель 2007 г.

Уильямс, Д. Пищевая и химическая токсикология , 2007.

Юнгестром, М. Клинические исследования рака , 2007.

Pan, A. PloS One , 2007.

Андер, Б. Cardiovascular Research, 2007.

Williams, C. Proceedings of the Nutrition Society, февраль 2006 г.

Pruthi, S. Журнал Общества интегративной онкологии, 2007.

Додин, С. Nutrition, 2008.

Чилтон, Ф. Американский журнал клинического питания, февраль 2008 г.

Connor, W. Американский журнал клинического питания, , январь 2000 г.

Mozaffarian, D. Альтернативные методы лечения в здравоохранении и медицине, май 2005 г.

Альберт, К. Обращение, 2005.

Zhao, G. Американский журнал клинического питания, февраль 2007 г.

Brighenti, F. British Journal of Nutrition , май 2005 г.

Янг, И. Журнал клинической патологии , 2001.

Ежегодное собрание Американского общества клинической онкологии, Чикаго, 3-7 июня 2011 г.

Элейн Маги, Поваренная книга льна: рецепты и стратегии для получения максимальной отдачи от самого мощного растения на планете , Da Capo Press, 2002.

Рецепт домашних злаков | Allrecipes

Это был хороший базовый рецепт мюсли. Я заменил несладкое яблочное пюре на масло, неподслащенный яблочный сок вместо воды, без фиников, и с добавлением кокоса, кедровые орехи, миндаль, изюм, сушеные клюквы, семена подсолнечника и сушеные абрикосы.Я также использовал все пшеничные отруби вместо смеси зародышей пшеницы и отрубей, и это оказалось хорошо! Очень хорошо в горячем виде, как овсянка, холодная с молоком или смешанная с яблочным пюре.

Вкусные хлопья, которые остаются хрустящими в молоке. Я сократил рецепт вдвое и сделал несколько замен из-за отсутствия ингредиентов: я вырезал финики и кокос, добавил 1/2 стакана муки, 1/2 стакана хлопьев с отрубями (выглядит как веточки) и 1/2 стакана нарезанного миндаля. . Эта каша едва сладкая, поэтому я добавила немного изюма в свою миску, когда подала ее.Я обязательно сделаю это снова!

Это наша любимая мюсли! Единственное изменение, которое я сделал, – это выпекать его в течение 1,5 часов, помешивая один раз после первых 30 минут.

Это один из моих любимых рецептов с этого сайта! Я делаю это все время для своей семьи и в качестве подарков для друзей. Все, кому я дал это, умоляли рецепт. Мои мальчики кладут его в йогурт или яблочное пюре, и я просто люблю его в миске с молоком на завтрак. При приготовлении я добавляю дополнительно корицу и мускатный орех, но также добавляю – 1 стакан семян льна.Иногда я тоже трачу на ваниль и добавляю до двух столовых ложек. Что касается орехов, я обнаружил, что люблю измельченные фундук и миндаль. Я готовлю орехи на протяжении всего цикла выпечки, чтобы придать им приятный жареный вкус. Затем я просто добавляю даты за последние 15 минут и пропускаю кокос. Супер просто! Очень хорошо!

Эта каша была отличной. Думаю, сделаю и раздам ​​в подарок. Я использовал миндаль без фиников и овсяные отруби вместо пшеничных. Вкус был восхитительный.

Замечательная, питательная и вкусная каша. От пищевой аллергии у моего младшего ребенка я заменил пшеничные отруби, молотые семена подсолнечника, зародыши пшеницы (звучит странно, но это сработало) и около 1/4 стакана ячменного солода вместо коричневого сахара (я немного уменьшил количество воды до восполнить жидкость). Он отлично сочетается с рисовым овсом или миндальным молоком – и если вы используете достаточно молока, чтобы покрыть хлопья и поставить в микроволновую печь в течение примерно 60 секунд, из них получатся замечательные горячие хлопья (действительно подчеркивает вкус ореха пекан).

Обожаю этот рецепт. Я использовал специи и заменил орехи орехами пекан целым миндалем из-за моего личного вкуса. Я не люблю кокосовый орех, поэтому я оставил его и соль, потому что мне нужно есть без соли. Я также покрыл миндаль столовой ложкой меда перед добавлением. Это отличная каша.

Получилось чудесно! Поскольку у меня не было дат, я их пропустил. Моя мюсли запекалась почти час. Я дал ему остыть в противне, затем добавил чашку лиофилизированной черники.У нас было это на завтрак, и детям, и мне это очень понравилось. Думаю, в следующий раз я могу заменить мед на кленовый сироп. Думаю, это тоже было бы хорошо. Мне было достаточно просто сделать это рано утром, пока мои дети спали, и подготовить его к работе, когда они просыпаются.

Я заменил сухофрукты на изюм и сушеную клюкву. получилось здорово. Я делаю это свой рецепт мюсли №1

48 Домашние хлопья для завтрака – Запечка с ивовой птичкой

Люблю разнообразие.Конечно, иногда в течение недели я могу получить удовольствие и съесть одно и то же каждый вечер на ужин (привет, фасоль, я смотрю на тебя), но я также очень ценю то, что время от времени смешиваю это.

Вот почему несколько месяцев назад, когда я решил, что хочу немного хлопьев для завтрака, я пошел в магазин и купил около 8 разных коробок этих продуктов. Каждое утро должно было иметь свой вкус – при условии, что пищевые характеристики были приемлемыми. Какие? Не смотри на меня так. Конечно, я могу быть той же девушкой, которая разместила чизкейк с помадкой из теста с кофейным печеньем, но я стараюсь есть разумно в течение недели!

Купленные в магазине хлопья были в порядке.По крайней мере, я думал, что тогда было нормально. Но потом что-то случилось – у меня возникла одна из этих громовых БОЛЬШИХ ИДЕЙ.

Все началось, когда я просматривал один из моих любимых блогов, Not So Humble Pie, и увидел ее (вы не поверите) S’mores Candy Bar . Я знаю. Безумный.

Предпосылка ее поста заключалась в том, что она не понимала ажиотажа по поводу этой новой компании, которая производит настраиваемые шоколадные батончики, поскольку их так легко сделать дома.Будучи взволнованным производством настраиваемых шоколадных батончиков, я почувствовал себя осужденным. И вдохновил.

Потому что даже больше, чем я был взволнован настраиваемыми шоколадными батончиками, я был взволнован настраиваемыми хлопьями . В сети есть эта компания (я не буду ссылаться на них, так как я собираюсь сказать вам, что глупо платить за их продукт), которая позволяет вам выбирать все ингредиенты, которые вы хотите, в вашей личной коробке с хлопьями – и даже позволяет выбрать имя для вашего нового творения! Слишком весело!

НО.Когда я прочитал сообщение о шоколадном батончике миссис Хамбл, я понял, что нет никакого смысла платить за один вид индивидуализированных хлопьев (это было похоже на поход в продуктовый магазин) или даже за восемь видов индивидуализированных хлопьев. . . что действительно имело бы смысл, так это сделать свой собственный полностью настраиваемый буфет с хлопьями – такой, который позволил бы вам каждый день получать новый вкус, если бы вы захотели!

Мечта родилась. Я нашел рецепты домашней мюсли и хлопьев с ореховыми отрубями (я расскажу об этом через минуту).И как бы для того, чтобы подчеркнуть, что приготовление домашних хлопьев действительно было моей судьбой , ребята из Oh! Nuts написал мне по электронной почте, чтобы спросить, не хочу ли я ознакомиться с некоторыми из их продуктов. ДА, ОРЕХОВЫЕ ЛЮДИ, ВЫ ЧИТАЕТЕ МОЙ РАЗУМ. Через несколько фунтов орехов и сухофруктов я занялся приготовлением хлопьев.

Если вы собираетесь опубликовать комментарий, в котором меня называют хиппи за то, что я сам делаю хлопья из отрубей, держите его прямо сейчас. Этот рецепт очень простой, супер крутой и очень полезный. Вы чувствуете себя супергероем (, который делает свои хлопья ?! Я ДЕЛАЮ СОБСТВЕННЫЕ ЗЕРНЫ! Я ЗЛОЙ ЖЕНЩИНА! ), вы точно знаете, какие полезные ингредиенты входят в эти хлопья, и – это лучшая часть – у вас есть отруби хлопья, не похожие на картонную коробку.Каждый раз, открывая банку, в которой они хранились, я чувствовал аромат восхитительного ореха. У них была текстура! У них был вкус! Да!

Мюсли – это вкус, который действительно несет в себе зерновые. Я выбрала двойную кокосовую гранолу от Opera Girl Cooks, о которой много слышала. Когда он остыл, он оправдал ожидания – маслянистый, слегка сладкий, кокосовый, с намеком на соль, чтобы действительно усилить его.

Как только вы приготовите хлопья и мюсли, начинается самое интересное.Возможные дополнения бесконечны: сухофрукты, свежие фрукты, поджаренные орехи (не забудьте поджарить их – НАМНОГО больше вкуса), семена, шоколадные чипсы, арахисовое масло или чипсы с корицей, конфеты, зефир. . . будь креативным! Добавьте немного, добавьте много.

Моя любимая миска представляла собой прямую комбинацию всех моих вариантов: хлопья с отрубями, двойную кокосовую гранолу, сушеную вишню, сушеную чернику, орехи пекан с корицей и поджаренные грецкие орехи. Если у вас есть всего 2 сухофрукта и два варианта орехов вместе с хлопьями и мюсли, у вас будет 48 возможных сортов хлопьев для завтрака – вариантов много!

О! Продукты из орехов пользовались успехом с точки зрения вкуса – черника имела ярко выраженный чудесный черничный вкус, а орехи пекан с корицей вызывали такое привыкание, что я чуть не съел свой запас, прежде чем приготовил кашу! У вишни был странный, слегка рыбный вкус (я знаю, странный), но мне все равно понравилось их есть.Может быть, получился ароматный состав вишни, который не так ярко выражен, когда они не сушеные?

Честно говоря, включая стоимость доставки, я, вероятно, не стал бы тратить лишние деньги на покупку обычных орехов или фруктов в Oh! Орехи, но я бы просто пошел в продуктовый магазин. При этом, если вам нужны специальные блюда или редкие орехи / фрукты / конфеты, то вам сюда. Выбор огромный, , а продукция качественная.

Если вы, как и я, любите большую миску сытных, ореховых, землистых, хрустящих, жевательных, ароматных, вкусных хлопьев для завтрака – и таких, которые могут меняться в зависимости от вашего настроения, – я надеюсь, вы сделаете свой собственный персональный зерновой буфет! Или, возможно, приготовьте буфет с хлопьями в красивых баночках в качестве подарка другу.Еще лучше устроить вечеринку за завтраком: приготовьте «шведский стол» с хлопьями для семьи и друзей, где каждый может приготовить свою комбинацию хлопьев, возможно, с добавлением сока и кексов. Повеселись!

О, кстати, мне пришлось немного расшириться, чтобы отдать дань уважения моему первоначальному вдохновению. Как насчет хлопьев S’mores?

Ниже вы найдете рецепты хлопьев из мюсли и ореховых отрубей. Я даже включил информацию о питании, чтобы вы могли выбрать здоровый завтрак! Соберите некоторые из ваших любимых надстроек и поместите все компоненты в отдельные банки для хранения.Наслаждаться!

Домашние хлопья с ореховыми отрубями

• 1/2 стакана отрубей
• 1/2 стакана цельнозерновой муки
• 1/3 стакана миндальной муки (или других мелко измельченных орехов)
• 2 столовые ложки сахара
• 1/4 чайной ложки разрыхлитель
• 1/4 чайной ложки соли
• 1/3 стакана молока
• 1/4 стакана воды

1. Разогрейте духовку до 350 градусов. Просейте все сухие ингредиенты в большую миску и добавьте молоко и воду.Перемешайте, чтобы хорошо перемешать. Полученная смесь будет очень влажным «тестом» (настолько влажным, что это сложно назвать тестом). Вырежьте два листа пергаментной бумаги так, чтобы на них поместились два противня, и положите один лист пергаментной бумаги на стол, где вы будете кататься – без этого вы не сможете передать его!
2. Выложите половину «теста» на лист пергаментной бумаги и разровняйте вручную. Оберните кусок полиэтиленовой пленки поверх теста и «раскатайте» его (скалкой оно будет почти просто скалывать) ЧРЕЗВЫЧАЙНО ТОНКОЕ, местами почти прозрачное.Выглядит как гигантская хлопья с отрубями – супер весело!
3. Снимите полиэтиленовую пленку и осторожно переложите пергамент на противень. Готовьте 10 минут, но чаще проверяйте это через 5, потому что такое тонкое тесто может легко подгореть. Вам нужен тонкий кожаный крекер с хрустящими краями. Когда все будет готово, снимите его и дайте полностью остыть. Пока оно остынет, повторите процесс с другой половиной теста.
4. После того, как оба гигантских отрубных хлопья завершат свою первую выпечку, уменьшите температуру духовки до 275 градусов.Разорвите первые охлажденные отрубные хлопья на кусочки размером с отрубные хлопья (примерно 3/4 дюйма) и разложите их на застеленном пергаментом противне.
5. Выпекать при пониженной температуре 20 минут, переворачивая и перемешивая хлопья каждые 5 минут. Повторите процесс со вторым остывшим гигантским отрубями. Затем дайте всем хлопьям с отрубями полностью остыть. Хранить в закрытом контейнере до двух недель.

3.2.2925

Теперь, когда я поделился с вами своими фаворитами, мне не терпится узнать: Какие хлопья для завтрака вы бы приготовили для себя? Каша Piña colada с поджаренным кокосом и сушеным ананасом? Каша из вишневого крошка с сушеной вишней и мюсли с корицей? Сочная комбинация фиников, кокоса и шоколадной стружки?

Двойная кокосовая гранола

• 3 стакана овсяных хлопьев
• 1 скудная чашка несладкого измельченного кокоса
• 1/4 стакана клеверного меда
• 1/6 стакана кокосового масла первого отжима (половина 1/3 стакана)
• 1 столовая ложка ванильного экстракта (я использовал миндаль, потому что у меня закончилась ваниль)
• 1 чайная ложка кошерной соли
• по желанию: я поджарил еще 1/2 стакана подслащенного тертого кокоса, чтобы добавить сладости, но это было до того, как я попробовал охлажденная шихта.Наверное, в этом нет необходимости.

1. Нагрейте духовку до 300 градусов по Фаренгейту. Смешайте овсяные хлопья и тертый кокос в большой миске. В небольшой кастрюле на среднем огне готовьте мед, кокосовое масло, ваниль и соль, пока не закипит.
2. Залейте овсяную смесь медовой смесью, хорошо перемешивая деревянной ложкой до полного смешивания. Выложите эту смесь на большой противень, поставьте в духовку и запекайте 10 минут, прежде чем перемешать мюсли. Повторите 10 минут запекания, а затем помешивайте, пока гранола не станет хорошо поджаренной (требуется около 4 циклов или около 40 минут).
3. Охладите мюсли на противне, периодически помешивая. Охлажденные мюсли можно хранить в герметичном контейнере в холодильнике несколько недель или две недели при комнатной температуре.

3.2.2925

Другие вкусные идеи для завтрака, которые сейчас ходят в Интернете: пивные вафли с корицей и кардамоном, овсяные хлопья S’mores, овсяные оладьи, липкие булочки с пеканом и, конечно же, с искренним уважением, вафли с морковным пирогом.